Fjala "enzimë" ka rrënjë latine. Në përkthim do të thotë "brumë i thartë". Në anglisht përdoret koncepti "enzimë", që rrjedh nga termi grek, që do të thotë e njëjta gjë. Enzimat janë proteina të specializuara. Ato formohen në qeliza dhe kanë aftësinë për të përshpejtuar rrjedhën e proceseve biokimike. Me fjalë të tjera, ato veprojnë si katalizatorë biologjikë. Le të shqyrtojmë më tej se çfarë përbën specifikën e veprimit të enzimave. Llojet e specifikës do të përshkruhen gjithashtu në artikull.
Karakteristika të përgjithshme
Shfaqja e aktivitetit katalitik të disa enzimave është për shkak të pranisë së një numri komponimesh jo proteinike. Ata quhen kofaktorë. Ato ndahen në 2 grupe: jonet metalike dhe një sërë substancash inorganike, si dhe koenzimat (përbërjet organike).
Mekanizmi i Veprimtarisë
Për nga natyra e tyre kimike, enzimat i përkasin grupit të proteinave. Megjithatë, ndryshe nga kjo e fundit, elementët në shqyrtim përmbajnë një faqe aktive. Është një kompleks unik i grupeve funksionale të mbetjeve të aminoacideve. Ato janë të orientuara rreptësisht në hapësirë për shkak të strukturës terciare ose kuaternare të enzimës. Në aktivqendra është e izoluar katalitike dhe vende substrate. Kjo e fundit është ajo që përcakton specifikën e enzimave. Substrati është substanca mbi të cilën vepron proteina. Më parë, besohej se ndërveprimi i tyre kryhet në parimin e "çelësit të kështjellës". Me fjalë të tjera, zona aktive duhet të korrespondojë qartë me substratin. Aktualisht, një hipotezë tjetër mbizotëron. Besohet se fillimisht nuk ka korrespondencë të saktë, por shfaqet në rrjedhën e ndërveprimit të substancave. Vendi i dytë - katalitik - ndikon në specifikën e veprimit. Me fjalë të tjera, ai përcakton natyrën e reaksionit të përshpejtuar.
Ndërtesa
Të gjitha enzimat ndahen në një dhe dy përbërës. Të parët kanë një strukturë të ngjashme me strukturën e proteinave të thjeshta. Ato përmbajnë vetëm aminoacide. Grupi i dytë - proteinat - përfshin pjesë proteinike dhe jo proteinike. E fundit është koenzima, e para është apoenzima. Kjo e fundit përcakton specifikën e substratit të enzimës. Kjo do të thotë, ai kryen funksionin e një siti substrati në qendrën aktive. Koenzima, në përputhje me rrethanat, vepron si një rajon katalitik. Ajo lidhet me specifikën e veprimit. Vitaminat, metalet dhe përbërës të tjerë me peshë molekulare të ulët mund të veprojnë si koenzima.
Katalizë
Ndodhja e çdo reaksioni kimik shoqërohet me përplasjen e molekulave të substancave ndërvepruese. Lëvizja e tyre në sistem përcaktohet nga prania e energjisë së lirë potenciale. Për një reaksion kimik, është e nevojshme që molekulat të marrin një tranziciongjendje. Me fjalë të tjera, ata duhet të kenë forcë të mjaftueshme për të kaluar përmes pengesës së energjisë. Ai përfaqëson sasinë minimale të energjisë për t'i bërë të gjitha molekulat reaktive. Të gjithë katalizatorët, duke përfshirë enzimat, janë në gjendje të ulin barrierën e energjisë. Kjo kontribuon në rrjedhën e përshpejtuar të reagimit.
Cila është specifika e enzimave?
Kjo aftësi shprehet në përshpejtimin e vetëm një reagimi të caktuar. Enzimat mund të veprojnë në të njëjtin substrat. Sidoqoftë, secila prej tyre do të përshpejtojë vetëm një reagim specifik. Specifikimi reaktiv i enzimës mund të gjurmohet me shembullin e kompleksit piruvat dehidrogjenazë. Ai përfshin proteina që ndikojnë në PVK. Më kryesoret janë: piruvat dehidrogjenaza, piruvat dekarboksilaza, acetiltransferaza. Vetë reagimi quhet dekarboksilim oksidativ i PVC. Produkti i tij është acid acetik aktiv.
Klasifikimi
Ekzistojnë llojet e mëposhtme të specifikave të enzimës:
- Stereokimik. Shprehet në aftësinë e një substance për të ndikuar në një nga stereoizomerët e mundshëm të substratit. Për shembull, hidrotaza fumarate është në gjendje të veprojë në fumarat. Megjithatë, ai nuk ndikon në izomerin cis - acid maleik.
- Absolut. Specifikimi i enzimave të këtij lloji shprehet në aftësinë e një substance për të ndikuar vetëm në një substrat specifik. Për shembull, saharaza reagon ekskluzivisht me saharozën, arginaza me argininën, e kështu me radhë.
- I afërm. Specifikimi i enzimave në këtërasti shprehet në aftësinë e një substance për të ndikuar në një grup substratesh që kanë një lidhje të të njëjtit lloj. Për shembull, alfa-amilaza reagon me glikogjen dhe niseshte. Ata kanë një lidhje të tipit glikozidik. Tripsina, pepsina, kimotripsina ndikojnë në shumë proteina të grupit peptid.
Temperatura
Enzimat kanë specifikë në kushte të caktuara. Për shumicën e tyre, një temperaturë prej + 35 … + 45 gradë merret si optimale. Kur një substancë vendoset në kushte me norma më të ulëta, aktiviteti i saj do të ulet. Kjo gjendje quhet inaktivizim i kthyeshëm. Kur temperatura rritet, aftësitë e tij do të rikthehen. Vlen të thuhet se kur vendoset në kushte ku t është më e lartë se vlerat e treguara, do të ndodhë edhe inaktivizimi. Sidoqoftë, në këtë rast, do të jetë e pakthyeshme, pasi nuk do të rikthehet kur temperatura të bjerë. Kjo është për shkak të denatyrimit të molekulës.
Ndikimi i pH
Ngarkesa e molekulës varet nga aciditeti. Prandaj, pH ndikon në aktivitetin e zonës aktive dhe specifikën e enzimës. Indeksi optimal i aciditetit për secilën substancë është i ndryshëm. Megjithatë, në shumicën e rasteve është 4-7. Për shembull, për alfa-amilazën e pështymës, aciditeti optimal është 6.8. Ndërkohë, ka një sërë përjashtimesh. Aciditeti optimal i pepsinës, për shembull, është 1,5-2,0, kimotripsina dhe tripsina janë 8-9.
Përqendrimi
Sa më shumë enzimë të jenë të pranishme, aq më i shpejtë është shpejtësia e reagimit. I ngjashëmmund të bëhet një përfundim edhe në lidhje me përqendrimin e substratit. Sidoqoftë, përmbajtja e ngopjes së objektivit përcaktohet teorikisht për secilën substancë. Me të, të gjitha qendrat aktive do të pushtohen nga substrati në dispozicion. Në këtë rast, specifika e enzimës do të jetë maksimale, pavarësisht nga shtimi i mëpasshëm i objektivave.
Substancat rregullatore
Ato mund të ndahen në frenues dhe aktivizues. Të dyja këto kategori ndahen në jo specifike dhe specifike. Lloji i fundit i aktivizuesve përfshijnë kripërat biliare (për lipazën në pankreas), jonet e klorurit (për alfa-amilazën), acidin klorhidrik (për pepsinën). Aktivizuesit jospecifik janë jonet e magnezit që ndikojnë në kinazat dhe fosfatazat, dhe frenuesit specifikë janë peptide terminale të proenzimave. Këto të fundit janë forma joaktive të substancave. Ato aktivizohen me ndarjen e peptideve terminale. Llojet e tyre specifike korrespondojnë me çdo proenzim individual. Për shembull, në një formë joaktive, tripsina prodhohet në formën e tripsinogenit. Qendra e tij aktive mbyllet nga një hexapeptid terminal, i cili është një frenues specifik. Në procesin e aktivizimit, ai ndahet. Si rezultat, zona aktive e tripsinës hapet. Frenuesit jospecifik janë kripërat nga metalet e rënda. Për shembull, sulfat bakri. Ato provokojnë denatyrimin e komponimeve.
Inhibimi
Mund të jetë konkurrues. Ky fenomen shprehet në shfaqjen e një ngjashmërie strukturore midis inhibitorit dhe substratit. Ata janëhyjnë në një luftë për komunikim me qendrën aktive. Nëse përmbajtja e frenuesit është më e lartë se ajo e substratit, formohet një frenues kompleks enzimë. Kur shtohet një substancë e synuar, raporti do të ndryshojë. Si rezultat, frenuesi do të largohet me forcë. Për shembull, suksinati vepron si një substrat për dehidrogjenazën suksinate. Frenuesit janë oksaloacetati ose malonati. Ndikimet konkurruese konsiderohen si produkte të reagimit. Shpesh ato janë të ngjashme me nënshtresat. Për shembull, për glukozë-6-fosfatin, produkti është glukoza. Substrati do të jetë glukozë-6 fosfat. Frenimi jo konkurrues nuk nënkupton ngjashmëri strukturore midis substancave. Si frenuesi ashtu edhe substrati mund të lidhen me enzimën në të njëjtën kohë. Në këtë rast, formohet një përbërje e re. Është një frenues kompleks-enzimë-substrat. Gjatë ndërveprimit, qendra aktive është e bllokuar. Kjo është për shkak të lidhjes së inhibitorit në vendin katalitik të AC. Një shembull është citokrom oksidaza. Për këtë enzimë, oksigjeni vepron si një substrat. Kripërat e acidit hidrocianik janë frenues të citokromoksidazës.
Rregullimi allosterik
Në disa raste, përveç qendrës aktive që përcakton specifikën e enzimës, ekziston një lidhje më shumë. Është një komponent alosterik. Nëse aktivizuesi me të njëjtin emër lidhet me të, efikasiteti i enzimës rritet. Nëse një frenues reagon me qendrën alosterike, atëherë aktiviteti i substancës zvogëlohet në përputhje me rrethanat. Për shembull, adenilate ciklaza dheguanilate ciklaza janë enzima me rregullim të tipit alosterik.
