Katalaza është një enzimë që gjendet pothuajse në të gjithë organizmat e gjallë. Funksioni i tij kryesor është të katalizojë reaksionin e dekompozimit të peroksidit të hidrogjenit ndaj substancave të padëmshme për trupin. Katalaza ka një rëndësi të madhe për jetën e qelizave, pasi i mbron ato nga shkatërrimi nga speciet reaktive të oksigjenit.
Informacion i përgjithshëm
Enzima katalaza i përket oksidoreduktazave, një klasë e gjerë enzimash që katalizojnë transferimin e elektroneve nga një molekulë reduktuese (dhuruese) në një molekulë oksiduese (pranuese).
PH optimale që katalaza të funksionojë në trupin e njeriut është rreth 7, megjithatë, shpejtësia e reagimit nuk ndryshon ndjeshëm në vlerat e hidrogjenit nga 6.8 në 7.5. PH optimale për katalazat e tjera varion nga 4 në 11, në varësi të llojit të organizmit. Temperatura optimale gjithashtu ndryshon, për një person është rreth 37o C.
Katalaza është një nga enzimat më të shpejta. Vetëm një molekulë e saj është e aftë të shndërrojë miliona molekula të peroksidit të hidrogjenit në ujë dhe oksigjen në pak minuta.më jep një sekondë. Nga pikëpamja enzimologjike, kjo do të thotë se enzima katalazë karakterizohet nga një numër i madh qarkullimesh.
Struktura e enzimës
Katalaza është një tetramer i katër zinxhirëve polipeptidikë, secili prej të cilëve është i gjatë më shumë se 500 aminoacide. Enzima ka katër grupe të hemit porfirit, falë të cilit reagon me speciet reaktive të oksigjenit. Hemi i oksiduar është grupi protetik i katalazës.
Historia e zbulimit
Katalaza nuk ishte e njohur për shkencëtarët deri në vitin 1818, kur Louis Jacques Tenard, kimisti që zbuloi peroksid hidrogjeni në qelizat e gjalla, sugjeroi se shkatërrimi i tij ishte për shkak të veprimit të një substance biologjike të panjohur më parë.
Në vitin 1900, kimisti gjerman Oscar Löw për herë të parë shpiku termin "katalazë" për t'iu referuar substancës misterioze që shpërbëhet nga peroksidi. Ai gjithashtu arriti t'i përgjigjet pyetjes se ku përmbahet enzima katalazë. Si rezultat i eksperimenteve të shumta, Oscar Lev zbuloi se kjo enzimë është karakteristike për pothuajse të gjithë organizmat shtazorë dhe bimorë. Në një qelizë të gjallë, si shumë enzima të tjera, katalaza gjendet në peroksizomet.
Në vitin 1937, katalaza u kristalizua për herë të parë nga mëlçia e viçit. Në vitin 1938, u përcaktua pesha molekulare e enzimës - 250 kDa. Në vitin 1981, shkencëtarët imazhuan strukturën tre-dimensionale të katalazës së gjedhit.
Kataliza e peroksidit të hidrogjenit
Pavarësisht se peroksidi i hidrogjenit ështëprodukt i shumë proceseve normale metabolike, nuk është i padëmshëm për trupin.
Për të parandaluar shkatërrimin e qelizave dhe indeve, peroksidi i hidrogjenit duhet të shndërrohet shpejt në një substancë tjetër, më pak të rrezikshme për trupin. Enzima katalaza bën pikërisht këtë detyrë - ajo zbërthen një molekulë peroksidi në dy molekula uji dhe një molekulë oksigjeni.
Reagimi i dekompozimit të peroksidit të hidrogjenit në indet e gjalla:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Mekanizmi molekular i zbërthimit të peroksidit të hidrogjenit nga enzima katalazë nuk është studiuar ende me saktësi. Supozohet se reagimi zhvillohet në dy faza - në fazën e parë, hekuri në grupin protetik të katalazës lidhet me atomin e oksigjenit të peroksidit dhe lirohet një molekulë uji. Në hapin e dytë, hemi i oksiduar reagon me një molekulë tjetër të peroksidit të hidrogjenit, duke rezultuar në formimin e një molekule tjetër uji dhe një molekule oksigjeni.
Për shkak të këtij veprimi të enzimës katalazë në peroksid hidrogjeni, prania e kësaj lënde aktive në mostrat e indeve është e lehtë për t'u përcaktuar. Për ta bërë këtë, mjafton të shtoni një sasi të vogël të peroksidit të hidrogjenit në mostrën e provës dhe të vëzhgoni reagimin. Prania e enzimës tregohet nga formimi i flluskave të oksigjenit. Ky reagim është i mirë sepse nuk kërkon ndonjë pajisje apo instrument të veçantë - mund të vërehet me sy të lirë.
Vlen të theksohet se joniçdo metal i rëndë mund të veprojë si një frenues jo konkurrues i katalazës. Përveç kësaj, cianidi i njohur sillet si një frenues konkurrues i katalazës nëse ka shumë peroksid hidrogjeni në inde. Arsenatët luajnë rolin e aktivizuesve.
Aplikacion
Efekti zbërthyes i enzimës katalazë në peroksid hidrogjeni ka gjetur aplikim në industrinë ushqimore - me ndihmën e kësaj enzime, qumështi hiqet H2 O 2 para se të bëni djathë. Një aplikim tjetër është paketimi special i ushqimit që mbron produktet nga oksidimi. Katalaza përdoret gjithashtu në industrinë e tekstilit për të hequr peroksidin e hidrogjenit nga pëlhurat.
Përdoret në sasi të vogla në higjienën e lenteve të kontaktit. Disa dezinfektues përmbajnë peroksid hidrogjeni dhe katalaza përdoret për të zbërthyer këtë përbërje përpara se të ripërdoren lentet.
Aktivitet
Aktiviteti i enzimës katalazë varet nga mosha e trupit. Në indet e reja, aktiviteti i enzimës është shumë më i lartë se në ato të vjetra. Me kalimin e moshës, si tek njerëzit ashtu edhe tek kafshët, aktiviteti i katalazës zvogëlohet gradualisht si rezultat i plakjes së organeve dhe indeve.
Sipas një studimi të fundit, ulja e aktivitetit të katalazës është një nga shkaqet e mundshme të thinjjes së flokëve. Peroksidi i hidrogjenit formohet vazhdimisht në trupin e njeriut, por nuk dëmton - katalaza e dekompozon shpejt atë. Por nëse niveli i kësaj enzime zvogëlohet, është e qartë se jo i gjithë peroksidi i hidrogjenit katalizohet nga enzima. Kështu, zbardh flokët nga brenda, duke u treturngjyra natyrale. Ky zbulim i papritur tani po testohet nga studiuesit dhe mund të luajë një rol në zhvillimin e barnave që ndalojnë thinjjen e flokëve.
