Siç e dini, proteinat janë baza për origjinën e jetës në planetin tonë. Sipas teorisë Oparin-Haldane, ishte rënia coacervate, e përbërë nga molekula peptide, ajo që u bë baza për lindjen e gjallesave. Kjo është pa dyshim, sepse analiza e përbërjes së brendshme të çdo përfaqësuesi të biomasës tregon se këto substanca gjenden në gjithçka: bimë, kafshë, mikroorganizma, kërpudha, viruse. Për më tepër, ato janë shumë të ndryshme dhe makromolekulare në natyrë.
Këto struktura kanë katër emra, të gjithë janë sinonime:
- proteina;
- proteina;
- polipeptide;
- peptide.
Molekulat e proteinave
Numri i tyre është vërtet i pallogaritshëm. Për më tepër, të gjitha molekulat e proteinave mund të ndahen në dy grupe të mëdha:
- e thjeshtë - përbëhet vetëm nga sekuenca aminoacide të lidhura me lidhje peptide;
- kompleks - struktura dhe struktura e proteinës karakterizohen nga grupe shtesë protolitike (protetike), të quajtura edhe kofaktorë.
Në të njëjtën kohë, molekulat komplekse kanë gjithashtu klasifikimin e tyre.
Gradimi i peptideve komplekse
- Glikoproteinat janë komponime të lidhura ngushtë të proteinave dhe karbohidrateve. në strukturën e molekulësGrupet protetike të mukopolisaharideve janë të ndërthurura.
- Lipoproteinat janë një përbërje komplekse e proteinave dhe lipideve.
- Metalloproteinat - jonet metalike (hekuri, mangani, bakri dhe të tjerët) veprojnë si një grup protetik.
- Nukleoproteinat - lidhja e proteinave dhe acideve nukleike (ADN, ARN).
- Fosfoproteinat - konformimi i një proteine dhe një mbetje të acidit ortofosforik.
- Kromoproteinat - shumë të ngjashme me metaloproteinat, megjithatë, elementi që bën pjesë në grupin protetik është një kompleks me ngjyrë të tërë (e kuqe - hemoglobina, jeshile - klorofil, e kështu me radhë).
Secili grup i konsideruar ka strukturë dhe veti të ndryshme të proteinave. Funksionet që ata kryejnë gjithashtu ndryshojnë në varësi të llojit të molekulës.
Struktura kimike e proteinave
Nga ky këndvështrim, proteinat janë një zinxhir i gjatë, masiv i mbetjeve të aminoacideve të ndërlidhura nga lidhje specifike të quajtura lidhje peptide. Nga strukturat anësore të acideve largohen degët - radikalet. Kjo strukturë e molekulës u zbulua nga E. Fischer në fillim të shekullit të 21-të.
Më vonë, proteinat, struktura dhe funksionet e proteinave u studiuan më në detaje. U bë e qartë se ka vetëm 20 aminoacide që formojnë strukturën e peptidit, por ato mund të kombinohen në mënyra të ndryshme. Prandaj diversiteti i strukturave polipeptide. Për më tepër, në procesin e jetës dhe kryerjes së funksioneve të tyre, proteinat janë në gjendje të pësojnë një sërë transformimesh kimike. Si rezultat, ata ndryshojnë strukturën, dhe një krejtësisht të relloji i lidhjes.
Për të thyer lidhjen peptide, domethënë për të thyer proteinën, strukturën e zinxhirëve, duhet të zgjidhni kushte shumë të vështira (veprimi i temperaturave të larta, acideve ose alkaleve, katalizator). Kjo është për shkak të forcës së lartë të lidhjeve kovalente në molekulë, përkatësisht në grupin peptid.
Zbulimi i strukturës së proteinave në laborator kryhet duke përdorur reaksionin biuretë - ekspozimi i polipeptidit ndaj hidroksidit të bakrit (II) të sapoprecipituar. Kompleksi i grupit peptid dhe joni i bakrit jep një ngjyrë vjollce të ndezur.
Ka katër organizata kryesore strukturore, secila prej të cilave ka veçoritë e veta strukturore të proteinave.
Nivelet e Organizimit: Struktura primare
Siç u përmend më lart, një peptid është një sekuencë e mbetjeve të aminoacideve me ose pa përfshirje, koenzima. Pra, emri kryesor është një strukturë e tillë e molekulës, e cila është e natyrshme, e natyrshme, është me të vërtetë aminoacide të lidhura me lidhje peptide, dhe asgjë më shumë. Kjo është, një polipeptid i një strukture lineare. Në të njëjtën kohë, tiparet strukturore të proteinave të një plani të tillë janë se një kombinim i tillë i acideve është vendimtar për kryerjen e funksioneve të një molekule proteine. Për shkak të pranisë së këtyre veçorive, është e mundur jo vetëm të identifikohet peptidi, por edhe të parashikohen vetitë dhe roli i një krejtësisht të re, ende të pazbuluar. Shembuj të peptideve me strukturë primare natyrore janë insulina, pepsina, kimotripsina dhe të tjera.
Konformacion sekondar
Struktura dhe vetitë e proteinave në këtë kategori po ndryshojnë disi. Një strukturë e tillë mund të formohet fillimisht nga natyra ose kur ekspozohet ndaj hidrolizës së fortë parësore, temperaturës ose kushteve të tjera.
Ky konformacion ka tre varietete:
- Rrotulla të lëmuara, të rregullta, stereorregullore të ndërtuara nga mbetjet e aminoacideve që rrotullohen rreth boshtit kryesor të lidhjes. Ato mbahen së bashku vetëm nga lidhjet hidrogjenore që ndodhin midis oksigjenit të një grupi peptid dhe hidrogjenit të një tjetri. Për më tepër, struktura konsiderohet e saktë për faktin se kthesat përsëriten në mënyrë të barabartë çdo 4 lidhje. Një strukturë e tillë mund të jetë ose e majtë ose e djathtë. Por në shumicën e proteinave të njohura, mbizotëron izomeri dekstrorotator. Konformacione të tilla quhen struktura alfa.
- Përbërja dhe struktura e proteinave të llojit të mëposhtëm ndryshon nga ajo e mëparshmja në atë që lidhjet hidrogjenore nuk formohen midis mbetjeve që qëndrojnë krah për krah në njërën anë të molekulës, por midis atyre shumë të largëta dhe në një nivel mjaftueshëm distancë e madhe. Për këtë arsye, e gjithë struktura merr formën e disa zinxhirëve polipeptidikë të valëzuar, gjarpri. Ekziston një veçori që një proteinë duhet të shfaqë. Struktura e aminoacideve në degë duhet të jetë sa më e shkurtër, si për shembull glicina ose alanina. Ky lloj konformimi dytësor quhet fletë beta për aftësinë e tyre për t'u ngjitur së bashku për të formuar një strukturë të përbashkët.
- Biologjia i referohet llojit të tretë të strukturës së proteinave sifragmente komplekse, të shpërndara, të çrregullta që nuk kanë stererregullsi dhe janë të afta të ndryshojnë strukturën nën ndikimin e kushteve të jashtme.
Nuk janë identifikuar shembuj të proteinave natyrale.
Arsimi terciar
Ky është një konformacion mjaft kompleks i quajtur "globul". Çfarë është një proteinë e tillë? Struktura e saj bazohet në strukturën dytësore, por shtohen lloje të reja ndërveprimesh midis atomeve të grupimeve dhe e gjithë molekula duket e palosur, duke u fokusuar kështu në faktin se grupet hidrofile drejtohen brenda globulit dhe grupet hidrofobike. janë të drejtuara nga jashtë.
Kjo shpjegon ngarkesën e molekulës së proteinës në tretësirat koloidale të ujit. Çfarë lloje ndërveprimesh ekzistojnë?
- Lidhjet e hidrogjenit - mbeten të pandryshuara midis të njëjtave pjesë si në strukturën dytësore.
- Ndërveprimet hidrofobike (hidrofilike) - ndodhin kur një polipeptid tretet në ujë.
- Tërheqja jonike - e formuar midis grupeve të ngarkuara në mënyrë të kundërt të mbetjeve të aminoacideve (radikaleve).
- Ndërveprimet kovalente - të afta të formohen midis vendeve specifike të acidit - molekulave të cisteinës, ose më mirë, bishtave të tyre.
Kështu, përbërja dhe struktura e proteinave me strukturë terciare mund të përshkruhet si zinxhirë polipeptidikë të palosur në rruzull, duke mbajtur dhe stabilizuar konformimin e tyre për shkak të llojeve të ndryshme të ndërveprimeve kimike. Shembuj të peptideve të tilla:fosfoglicerat kenaza, tARN, alfa-keratina, fibroina e mëndafshit dhe të tjera.
Struktura katërkëndore
Ky është një nga globulat më komplekse që formojnë proteinat. Struktura dhe funksionet e proteinave të këtij lloji janë shumë të gjithanshme dhe specifike.
Çfarë është ky konformacion? Këto janë disa (në disa raste dhjetëra) zinxhirë polipeptidikë të mëdhenj dhe të vegjël që formohen në mënyrë të pavarur nga njëri-tjetri. Por më pas, për shkak të të njëjtave ndërveprime që kemi konsideruar për strukturën terciare, të gjitha këto peptide përdridhen dhe ndërthuren me njëra-tjetrën. Në këtë mënyrë fitohen globula komplekse konformative, të cilat mund të përmbajnë atome metali, grupe lipidike dhe grupe karbohidratesh. Shembuj të proteinave të tilla: ADN polimeraza, guaska proteinike e virusit të duhanit, hemoglobina dhe të tjera.
Të gjitha strukturat peptide që kemi shqyrtuar kanë metodat e tyre të identifikimit në laborator, bazuar në mundësitë moderne të përdorimit të kromatografisë, centrifugimit, mikroskopit elektronik dhe optik dhe teknologjive të larta kompjuterike.
Funksionet e kryera
Struktura dhe funksioni i proteinave janë të lidhura ngushtë me njëra-tjetrën. Kjo do të thotë, çdo peptid luan një rol të caktuar, unik dhe specifik. Ka edhe nga ata që janë në gjendje të kryejnë disa operacione të rëndësishme në një qelizë të gjallë menjëherë. Sidoqoftë, është e mundur të shprehen në një formë të përgjithësuar funksionet kryesore të molekulave të proteinave në organizmat e qenieve të gjalla:
- Mbështetje e Lëvizjes. Organizmat njëqelizorë, ose organele, ose disallojet e qelizave janë të afta për lëvizje, tkurrje, zhvendosje. Kjo sigurohet nga proteinat që janë pjesë e strukturës së aparatit të tyre motorik: cilia, flagjela, membrana citoplazmike. Nëse flasim për qeliza që nuk janë në gjendje të lëvizin, atëherë proteinat mund të kontribuojnë në tkurrjen e tyre (miozina e muskujve).
- Funksion ushqyes ose rezervë. Është akumulimi i molekulave të proteinave në vezë, embrione dhe fara të bimëve për të rimbushur më tej lëndët ushqyese që mungojnë. Kur çahen, peptidet japin aminoacide dhe substanca biologjikisht aktive që janë të nevojshme për zhvillimin normal të organizmave të gjallë.
- Funksioni i energjisë. Përveç karbohidrateve, proteinat gjithashtu mund t'i japin forcë trupit. Me zbërthimin e 1 g të peptidit, 17,6 kJ energji e dobishme lirohet në formën e adenozinës trifosfatit (ATP), e cila shpenzohet për proceset jetësore.
- Funksioni i sinjalit dhe rregullator. Ai konsiston në zbatimin e një kontrolli të kujdesshëm mbi proceset në vazhdim dhe transmetimin e sinjaleve nga qelizat në inde, nga ato në organe, nga këto të fundit në sisteme etj. Një shembull tipik është insulina, e cila rregullon rreptësisht sasinë e glukozës në gjak.
- Funksioni i receptorit. Ajo kryhet duke ndryshuar konformacionin e peptidit në njërën anë të membranës dhe duke përfshirë skajin tjetër në ristrukturim. Në të njëjtën kohë, sinjali dhe informacioni i nevojshëm transmetohen. Më shpesh, proteina të tilla ndërtohen në membranat citoplazmike të qelizave dhe ushtrojnë kontroll të rreptë mbi të gjitha substancat që kalojnë nëpër të. Njoftoni gjithashtu përndryshime kimike dhe fizike në mjedis.
- Funksioni i transportit të peptideve. Ajo kryhet nga proteinat e kanalit dhe proteinat bartëse. Roli i tyre është i dukshëm - transportimi i molekulave të nevojshme në vende me përqendrim të ulët nga pjesët me një të lartë. Një shembull tipik është transporti i oksigjenit dhe dioksidit të karbonit përmes organeve dhe indeve nga hemoglobina proteinike. Ata gjithashtu kryejnë shpërndarjen e komponimeve me një peshë molekulare të ulët përmes membranës qelizore brenda.
- Funksioni strukturor. Një nga më të rëndësishmet nga ato që kryen proteina. Struktura e të gjitha qelizave, organeleve të tyre sigurohet pikërisht nga peptidet. Ata, si një kornizë, vendosin formën dhe strukturën. Përveç kësaj, ata e mbështesin atë dhe e modifikojnë nëse është e nevojshme. Prandaj, për rritjen dhe zhvillimin, të gjithë organizmat e gjallë kanë nevojë për proteina në dietë. Këto peptide përfshijnë elastinën, tubulinën, kolagjenin, aktinën, keratinën dhe të tjera.
- Funksioni katalitik. E bëjnë enzimat. Të shumta dhe të ndryshme, ato përshpejtojnë të gjitha reaksionet kimike dhe biokimike në trup. Pa pjesëmarrjen e tyre, një mollë e zakonshme në stomak mund të tretet në vetëm dy ditë, me një probabilitet të lartë të kalbjes. Nën veprimin e katalazës, peroksidazës dhe enzimave të tjera, ky proces zgjat dy orë. Në përgjithësi, falë këtij roli të proteinave kryhet anabolizmi dhe katabolizmi, pra metabolizmi plastik dhe i energjisë.
Roli mbrojtës
Ka disa lloje kërcënimesh nga të cilat proteinat janë krijuar për të mbrojtur trupin.
Së pari, kimikesulmi i reagentëve traumatikë, gazeve, molekulave, substancave të spektrit të ndryshëm të veprimit. Peptidet janë në gjendje të hyjnë në ndërveprim kimik me to, duke i kthyer ato në një formë të padëmshme ose thjesht duke i neutralizuar ato.
Së dyti, kërcënimi fizik nga plagët - nëse proteina fibrinogjen nuk transformohet me kohë në fibrinë në vendin e lëndimit, atëherë gjaku nuk do të mpikset, që do të thotë se bllokimi nuk do të ndodhë. Pastaj, përkundrazi, do t'ju duhet peptidi i plazminës, i cili është në gjendje të shpërndajë mpiksjen dhe të rivendosë kalueshmërinë e enës.
Së treti, kërcënimi për imunitetin. Struktura dhe rëndësia e proteinave që formojnë mbrojtjet imune janë jashtëzakonisht të rëndësishme. Antitrupat, imunoglobulinat, interferonet janë të gjithë elementë të rëndësishëm dhe domethënës të sistemit limfatik dhe imunitar të njeriut. Çdo grimcë e huaj, molekulë e dëmshme, pjesë e vdekur e qelizës ose e gjithë struktura i nënshtrohet hetimit të menjëhershëm nga përbërësi peptid. Kjo është arsyeja pse një person mundet në mënyrë të pavarur, pa ndihmën e ilaçeve, të mbrohet çdo ditë nga infeksionet dhe viruset e thjeshta.
Vetitë fizike
Struktura e një proteine qelizore është shumë specifike dhe varet nga funksioni i kryer. Por vetitë fizike të të gjitha peptideve janë të ngjashme dhe përfundojnë në karakteristikat e mëposhtme.
- Pesha e një molekule është deri në 1,000,000 D altons.
- Sistemet koloidale formohen në një tretësirë ujore. Atje, struktura fiton një ngarkesë që mund të ndryshojë në varësi të aciditetit të mjedisit.
- Kur ekspozohen ndaj kushteve të vështira (rrezatimi, acidi ose alkali, temperatura etj.), ata janë në gjendje të kalojnë në nivele të tjera konformacionesh, d.m.th.denatyrim. Ky proces është i pakthyeshëm në 90% të rasteve. Megjithatë, ekziston edhe një zhvendosje e kundërt - rinatyrimi.
Këto janë vetitë kryesore të karakteristikave fizike të peptideve.
