Artikulli ynë do t'i kushtohet studimit të vetive të substancave që janë baza e fenomenit të jetës në Tokë. Molekulat e proteinave janë të pranishme në forma joqelizore - viruse, janë pjesë e citoplazmës dhe organeleve të qelizave prokariote dhe bërthamore. Së bashku me acidet nukleike, ato formojnë substancën e trashëgimisë - kromatinën dhe formojnë përbërësit kryesorë të bërthamës - kromozomet. Sinjalizim, ndërtim, katalitik, mbrojtës, energji - kjo është një listë e funksioneve biologjike që kryejnë proteinat. Vetitë fiziko-kimike të proteinave janë aftësia e tyre për t'u tretur, precipituar dhe kripë. Përveç kësaj, ato janë të afta të denatyrohen dhe për nga natyra e tyre kimike janë komponime amfoterike. Le t'i shqyrtojmë më tej këto veti të proteinave.
Llojet e monomereve proteinike
20 lloje të α-aminoacideve janë njësitë strukturore të proteinave. Përveç radikalit hidrokarbur, ato përmbajnë NH2- grup amino dhe COOH-grupi karboksil. Grupet funksionale përcaktojnë vetitë acidike dhe bazike të monomereve të proteinave. Prandaj, në kiminë organike, përbërjet e kësaj klase quhen substanca amfoterike. Jonet e hidrogjenit të grupit karboksil brenda molekulës mund të ndahen dhe të lidhen me grupet amino. Rezultati është një kripë e brendshme. Nëse disa grupe karboksil janë të pranishëm në molekulë, atëherë përbërja do të jetë acid, si acidi glutamik ose aspartik. Nëse mbizotërojnë amino-grupet, aminoacidet janë bazike (histidina, lizina, arginina). Me një numër të barabartë grupesh funksionale, tretësira peptide ka një reagim neutral. Është vërtetuar se prania e të tre llojeve të aminoacideve ndikon në karakteristikat që do të kenë proteinat. Vetitë fiziko-kimike të proteinave: tretshmëria, pH, ngarkesa e makromolekulës, përcaktohen nga raporti i aminoacideve acidike dhe bazike.
Cilët faktorë ndikojnë në tretshmërinë e peptideve
Le të zbulojmë të gjitha kriteret e nevojshme nga të cilat varen proceset e hidratimit ose tretjes së makromolekulave të proteinave. Këto janë: konfigurimi hapësinor dhe pesha molekulare, e përcaktuar nga numri i mbetjeve të aminoacideve. Ai gjithashtu merr parasysh raportin e pjesëve polare dhe jopolare - radikalët e vendosur në sipërfaqen e proteinës në strukturën terciare dhe ngarkesën totale të makromolekulës polipeptide. Të gjitha vetitë e mësipërme ndikojnë drejtpërdrejt në tretshmërinë e proteinës. Le t'i shohim më nga afër.
Globulat dhe aftësia e tyre për të hidratuar
Nëse struktura e jashtme e peptidit ka një formë sferike, atëherë është zakon të flasim për strukturën e tij globulare. Ai stabilizohet nga lidhjet hidrogjenore dhe hidrofobike, si dhe nga forcat e tërheqjes elektrostatike të pjesëve të ngarkuara në mënyrë të kundërt të makromolekulës. Për shembull, hemoglobina, e cila bart molekulat e oksigjenit përmes gjakut, në formën e saj kuaternare përbëhet nga katër fragmente të mioglobinës, të bashkuara nga hemi. Proteinat e gjakut si albuminat, α- dhe ϒ-globulinat ndërveprojnë lehtësisht me substancat e plazmës së gjakut. Insulina është një tjetër peptid globular që rregullon nivelet e glukozës në gjak tek gjitarët dhe njerëzit. Pjesët hidrofobe të komplekseve të tilla peptide ndodhen në mes të strukturës kompakte, ndërsa pjesët hidrofile ndodhen në sipërfaqen e saj. Kjo u siguron atyre ruajtjen e vetive vendase në mjedisin e lëngshëm të trupit dhe i bashkon ato në një grup proteinash të tretshme në ujë. Përjashtim bëjnë proteinat globulare që formojnë strukturën mozaike të membranave të qelizave njerëzore dhe shtazore. Ato janë të lidhura me glikolipide dhe janë të patretshme në lëngun ndërqelizor, gjë që siguron rolin e tyre pengues në qelizë.
Peptide fibrilar
Kolagjeni dhe elastina, të cilat janë pjesë e dermës dhe përcaktojnë qëndrueshmërinë dhe elasticitetin e saj, kanë një strukturë filamentoze. Ata janë në gjendje të shtrihen, duke ndryshuar konfigurimin e tyre hapësinor. Fibroina është një proteinë natyrale mëndafshi e prodhuar nga larvat e krimbit të mëndafshit. Ai përmban fibra të shkurtra strukturore, të përbëra nga aminoacide me masë të vogël dhe gjatësi molekulare. Këto janë, para së gjithash, serina, alanina dhe glicina. E tijzinxhirët polipeptidikë janë të orientuar në hapësirë në drejtime vertikale dhe horizontale. Substanca i përket polipeptideve strukturore dhe ka një formë shtresore. Ndryshe nga polipeptidet globulare, tretshmëria e një proteine të përbërë nga fibrile është shumë e ulët, pasi radikalet hidrofobike të aminoacideve të saj shtrihen në sipërfaqen e makromolekulës dhe sprapsin grimcat e tretësit polare.
Keratina dhe veçoritë e strukturës së tyre
Duke marrë parasysh grupin e proteinave strukturore të formës fibrilare, si fibroina dhe kolagjeni, është e nevojshme të ndalemi në një grup tjetër peptidesh të përhapura gjerësisht në natyrë - keratinat. Ato shërbejnë si bazë për pjesë të tilla të trupit të njeriut dhe kafshëve si flokët, thonjtë, pendët, leshi, thundrat dhe kthetrat. Çfarë është keratina për nga struktura e saj biokimike? Është vërtetuar se ekzistojnë dy lloje të peptideve. E para ka formën e një strukture dytësore spirale (α-keratin) dhe është baza e flokëve. Tjetra përfaqësohet nga fibrile me shtresa më të ngurtë - kjo është β-keratina. Mund të gjendet në pjesët e forta të trupit të kafshëve: thundrat, sqepat e shpendëve, luspat e zvarranikëve, kthetrat e gjitarëve grabitqarë dhe shpendëve. Çfarë është keratina, bazuar në faktin se aminoacidet e saj, si valina, fenilalanina, izoleucina, përmbajnë një numër të madh të radikaleve hidrofobike? Është një proteinë e patretshme në ujë dhe tretës të tjerë polare që kryen funksione mbrojtëse dhe strukturore.
Efekti i pH-së së mediumit në ngarkesën e polimerit proteinik
Më herët kemi përmendur se grupet funksionale të proteinavemonomere - aminoacide, përcaktojnë vetitë e tyre. Tani shtojmë se ngarkesa e polimerit varet edhe prej tyre. Radikalët jonikë - grupet karboksil të acideve glutamike dhe aspartike dhe amino grupet e argininës dhe histidinës - ndikojnë në ngarkesën e përgjithshme të polimerit. Ata gjithashtu sillen ndryshe në solucione acidike, neutrale ose alkaline. Tretshmëria e proteinës varet gjithashtu nga këta faktorë. Pra, në pH <7, tretësira përmban një përqendrim të tepërt të protoneve të hidrogjenit, të cilët pengojnë zbërthimin e karboksilit, kështu që ngarkesa totale pozitive në molekulën e proteinës rritet.
Akumulimi i kationeve në proteinë gjithashtu rritet në rastin e një mediumi tretësire neutral dhe me një tepricë të monomereve të argininës, histidinës dhe lizinës. Në një mjedis alkalik, ngarkesa negative e molekulës së polipeptidit rritet, pasi teprica e joneve të hidrogjenit shpenzohet në formimin e molekulave të ujit duke lidhur grupet hidroksil.
Faktorët që përcaktojnë tretshmërinë e proteinave
Le të imagjinojmë një situatë në të cilën numri i ngarkesave pozitive dhe negative në një spirale proteinike është i njëjtë. PH e mjedisit në këtë rast quhet pika izoelektrike. Ngarkesa totale e vetë makromolekulës peptide bëhet zero dhe tretshmëria e saj në ujë ose tretës tjetër polar do të jetë minimale. Dispozitat e teorisë së disociimit elektrolitik thonë se tretshmëria e një substance në një tretës polar të përbërë nga dipole do të jetë sa më e lartë, aq më të polarizuara janë grimcat e përbërjes së tretur. Ata shpjegojnë edhe faktorët që përcaktojnë tretshmërinëproteinat: pika e tyre izoelektrike dhe varësia e hidratimit ose tretjes së peptidit nga ngarkesa totale e makromolekulës së tij. Shumica e polimerëve të kësaj klase përmbajnë një tepricë të grupeve -COO- dhe kanë veti pak acidike. Një përjashtim do të jenë proteinat dhe peptidet e membranës të përmendura më parë që janë pjesë e substancës bërthamore të trashëgimisë - kromatinës. Këto të fundit quhen histone dhe kanë veti themelore të theksuara për shkak të pranisë së një numri të madh amino grupesh në vargun e polimerit.
Sjellja e proteinave në një fushë elektrike
Për qëllime praktike, shpesh bëhet e nevojshme të ndahen, për shembull, proteinat e gjakut në fraksione ose makromolekula individuale. Për ta bërë këtë, ju mund të përdorni aftësinë e molekulave të ngarkuara të polimerit për të lëvizur me një shpejtësi të caktuar drejt elektrodave në një fushë elektrike. Një zgjidhje që përmban peptide me masë dhe ngarkesë të ndryshme vendoset në një bartës: letër ose një xhel special. Duke kaluar impulse elektrike, për shembull, përmes një pjese të plazmës së gjakut, fitohen deri në 18 fraksione të proteinave individuale. Midis tyre: të gjitha llojet e globulinave, si dhe proteina albumina, e cila është jo vetëm përbërësi më i rëndësishëm (ajo përbën deri në 60% të masës së peptideve të plazmës së gjakut), por gjithashtu luan një rol qendror në proceset e osmozës. dhe qarkullimin e gjakut.
Si ndikon përqendrimi i kripës në tretshmërinë e proteinave
Aftësia e peptideve për të formuar jo vetëm xhel, shkumë dhe emulsione, por edhe solucione është një veti e rëndësishme që pasqyron karakteristikat e tyre fiziko-kimike. Për shembull, i studiuar më parëalbuminat që gjenden në endospermën e farave të drithërave, qumështit dhe serumit të gjakut formojnë shpejt tretësirë ujore me një përqendrim të kripërave neutrale, si klorur natriumi, në intervalin nga 3 deri në 10 përqind. Duke përdorur shembullin e të njëjtave albumina, mund të zbulohet varësia e tretshmërisë së proteinave nga përqendrimi i kripës. Ato treten mirë në një tretësirë të pangopur të sulfatit të amonit dhe në një tretësirë të mbingopur precipitojnë në mënyrë të kthyeshme dhe, me një ulje të mëtejshme të përqendrimit të kripës duke shtuar një pjesë uji, rivendosin shtresën e tyre hidratimi.
Kripim
Reaksionet kimike të përshkruara më sipër të peptideve me tretësirat e kripërave të formuara nga acide të forta dhe alkale quhen kriposje. Bazohet në mekanizmin e ndërveprimit të grupeve funksionale të ngarkuara të proteinës me jonet e kripës - kationet metalike dhe anionet e mbetjeve acide. Përfundon me një humbje të ngarkesës në molekulën e peptidit, një rënie në shtresën e saj ujore dhe ngjitjen e grimcave të proteinave. Si rezultat, ato precipitojnë, për të cilën do të diskutojmë më vonë.
Reshjet dhe denatyrimi
Acetoni dhe alkooli etilik shkatërrojnë guaskën e ujit që rrethon proteinën në strukturën terciare. Megjithatë, kjo nuk shoqërohet me neutralizimin e ngarkesës totale mbi të. Ky proces quhet precipitim, tretshmëria e proteinës zvogëlohet ndjeshëm, por nuk përfundon me denatyrim.
Molekulat e peptideve në gjendjen e tyre amtare janë shumë të ndjeshme ndaj shumë parametrave mjedisorë, për shembull, ndajtemperatura dhe përqendrimi i përbërjeve kimike: kripëra, acide ose alkale. Forcimi i veprimit të të dy këtyre faktorëve në pikën izoelektrike çon në shkatërrimin e plotë të lidhjeve intramolekulare stabilizuese (urat disulfide, lidhjet peptide), lidhjet kovalente dhe hidrogjenore në polipeptid. Veçanërisht shpejt në kushte të tilla, peptidet globulare denatyrohen, duke humbur plotësisht vetitë e tyre fiziko-kimike dhe biologjike.
