Makromolekula është një molekulë që ka një peshë molekulare të lartë. Struktura e saj paraqitet në formën e lidhjeve të përsëritura në mënyrë të përsëritur. Merrni parasysh veçoritë e përbërjeve të tilla, rëndësinë e tyre për jetën e qenieve të gjalla.
Veçoritë e përbërjes
Makromolekulat biologjike formohen nga qindra mijëra lëndë fillestare të vogla. Organizmat e gjallë karakterizohen nga tre lloje kryesore të makromolekulave: proteinat, polisaharidet, acidet nukleike.
Monomerët fillestarë për to janë monosakaridet, nukleotidet, aminoacidet. Një makromolekulë është pothuajse 90 për qind e masës qelizore. Në varësi të sekuencës së mbetjeve të aminoacideve, formohet një molekulë proteine specifike.
Peshë molekulare e lartë janë ato substanca që kanë një masë molare më të madhe se 103 Da.
Historia e termit
Kur u shfaq makromolekula? Ky koncept u prezantua nga laureati Nobel në Kimi Hermann Staudinger në 1922.
Topi i polimerit mund të shihet si një fije e ngatërruar që u formua nga zbërthimi aksidentalnë të gjithë dhomën e spirales. Kjo spirale ndryshon sistematikisht konformacionin e saj; ky është konfigurimi hapësinor i makromolekulës. Është e ngjashme me trajektoren e lëvizjes Brownian.
Formimi i një spirale të tillë ndodh për faktin se në një distancë të caktuar zinxhiri i polimerit "humb" informacionin rreth drejtimit. Është e mundur të flitet për një spirale në rastin kur komponimet me molekulare të lartë janë shumë më të gjata në gjatësi se gjatësia e fragmentit strukturor.
Konfigurim globular
Një makromolekulë është një konformacion i dendur në të cilin mund të krahasohet fraksioni vëllimor i një polimeri me një njësi. Gjendja globulare realizohet në ato raste kur nën veprimin e ndërsjellë të njësive individuale të polimerit ndërmjet tyre dhe mjedisit të jashtëm ndodh tërheqja reciproke.
Një kopje e strukturës së një makromolekule është ajo pjesë e ujit që është ngulitur si një element i një strukture të tillë. Është mjedisi më i afërt i hidratimit të makromolekulës.
Karakterizimi i një molekule proteine
Makromolekulat e proteinave janë substanca hidrofile. Kur një proteinë e thatë tretet në ujë, ajo fillimisht bymehet, pastaj vërehet një kalim gradual në tretësirë. Gjatë ënjtjes, molekulat e ujit depërtojnë në proteinë, duke e lidhur strukturën e saj me grupet polare. Kjo liron paketimin e dendur të zinxhirit polipeptid. Një molekulë proteine e fryrë konsiderohet një zgjidhje e shpinës. Me thithjen e mëvonshme të molekulave të ujit, vërehet ndarja e molekulave të proteinave nga masa totale, dheka gjithashtu një proces shpërbërjeje.
Por fryrja e një molekule proteine nuk shkakton në të gjitha rastet shpërbërjen. Për shembull, kolagjeni pas përthithjes së molekulave të ujit mbetet në gjendje të fryrë.
Teoria e hidratit
Përbërjet me molekula të larta sipas kësaj teorie jo vetëm që thithin, por lidhin elektrostatikisht molekulat e ujit me fragmente polare të radikaleve anësore të aminoacideve që kanë një ngarkesë negative, si dhe aminoacidet bazë që mbajnë një ngarkesë pozitive.
Uji pjesërisht i hidratuar lidhet nga grupe peptide që formojnë lidhje hidrogjeni me molekulat e ujit.
Për shembull, polipeptidet që kanë grupe anësore jopolare fryhen. Kur lidhet me grupet peptide, ajo i shtyn zinxhirët polipeptidë larg. Prania e urave të ndërlidhura nuk lejon që molekulat e proteinave të shkëputen plotësisht, të kalojnë në formën e një zgjidhjeje.
Struktura e makromolekulave shkatërrohet kur nxehet, duke rezultuar në një thyerje dhe lirim të zinxhirëve polipeptidë.
Veçoritë e xhelatinës
Përbërja kimike e xhelatinës është e ngjashme me kolagjenin, ajo formon një lëng viskoz me ujin. Ndër vetitë karakteristike të xhelatinës është aftësia e saj për të bërë xhel.
Këto lloj molekulash përdoren si agjentë hemostatikë dhe zëvendësues të plazmës. Aftësia e xhelatinës për të formuar xhel përdoret në prodhimin e kapsulave në industrinë farmaceutike.
Veçoria e tretshmërisëmakromolekulat
Këto lloj molekulash kanë tretshmëri të ndryshme në ujë. Përcaktohet nga përbërja e aminoacideve. Në prani të aminoacideve polare në strukturë, aftësia për t'u tretur në ujë rritet ndjeshëm.
Gjithashtu, kjo veti ndikohet nga veçantia e organizimit të makromolekulës. Proteinat globulare kanë një tretshmëri më të lartë se makromolekulat fibrilare. Gjatë eksperimenteve të shumta, u vërtetua varësia e tretjes nga karakteristikat e tretësit të përdorur.
Struktura primare e secilës molekulë proteine është e ndryshme, gjë që i jep proteinës veti individuale. Prania e lidhjeve të kryqëzuara ndërmjet zinxhirëve polipeptidikë redukton tretshmërinë.
Struktura primare e molekulave të proteinave formohet për shkak të lidhjeve peptide (amide); kur ajo shkatërrohet, ndodh denatyrimi i proteinave.
Kripim
Për të rritur tretshmërinë e molekulave të proteinave, përdoren tretësirat e kripërave neutrale. Për shembull, në një mënyrë të ngjashme, mund të kryhet precipitimi selektiv i proteinave, mund të kryhet fraksionimi i tyre. Numri që rezulton i molekulave varet nga përbërja fillestare e përzierjes.
E veçanta e proteinave, të cilat përftohen nga kriposja, është ruajtja e karakteristikave biologjike pas heqjes së plotë të kripës.
Thelbi i procesit është heqja nga anionet dhe kationet e kripës së guaskës së proteinave të hidratuar, e cila siguron qëndrueshmërinë e makromolekulës. Numri maksimal i molekulave të proteinave kriposet kur përdoren sulfate. Kjo metodë përdoret për të pastruar dhe ndarë makromolekulat e proteinave, pasi ato janë në thelbndryshojnë në madhësinë e ngarkesës, parametrat e guaskës së hidratimit. Çdo proteinë ka zonën e vet të kriposjes, domethënë për të duhet të zgjidhni kripë të një përqendrimi të caktuar.
Amino acide
Aktualisht njihen rreth dyqind aminoacide që janë pjesë e molekulave të proteinave. Në varësi të strukturës, ato ndahen në dy grupe:
- proteinogjenike, të cilat janë pjesë e makromolekulave;
- joproteinogjenike, jo e përfshirë në mënyrë aktive në formimin e proteinave.
Shkencëtarët kanë arritur të deshifrojnë sekuencën e aminoacideve në shumë molekula proteinike me origjinë shtazore dhe bimore. Ndër aminoacidet që gjenden mjaft shpesh në përbërjen e molekulave të proteinave, vëmë re serinë, glicinë, leucinë, alaninë. Çdo biopolimer natyral ka përbërjen e vet të aminoacideve. Për shembull, protaminat përmbajnë rreth 85 për qind argininë, por ato nuk përmbajnë aminoacide acidike, ciklike. Fibroina është një molekulë proteine e mëndafshit natyral, e cila përmban rreth gjysmën e glicinës. Kolagjeni përmban aminoacide të tilla të rralla si hidroksiprolina, hidroksilizina, të cilat mungojnë në makromolekulat e tjera të proteinave.
Përbërja e aminoacideve përcaktohet jo vetëm nga karakteristikat e aminoacideve, por edhe nga funksionet dhe qëllimi i makromolekulave të proteinave. Sekuenca e tyre përcaktohet nga kodi gjenetik.
Nivelet e organizimit strukturor të biopolimerëve
Ka katër nivele: fillor, sekondar, terciar dhe gjithashtu kuaternar. Çdo strukturëka karakteristika dalluese.
Struktura primare e molekulave të proteinave është një zinxhir polipeptid linear i mbetjeve të aminoacideve të lidhur me lidhje peptide.
Është kjo strukturë që është më e qëndrueshme, pasi përmban lidhje kovalente peptide midis grupit karboksil të një aminoacidi dhe grupit amino të një molekule tjetër.
Struktura dytësore përfshin grumbullimin e zinxhirit polipeptid me ndihmën e lidhjeve hidrogjenore në formë spirale.
Lloji terciar i biopolimerit përftohet nga paketimi hapësinor i polipeptidit. Ato ndajnë forma spirale dhe të palosur-shtresore të strukturave terciare.
Proteinat globulare kanë një formë eliptike, ndërsa molekulat fibrilare kanë një formë të zgjatur.
Nëse një makromolekulë përmban vetëm një zinxhir polipeptid, proteina ka vetëm një strukturë terciare. Për shembull, është një proteinë e indit muskulor (mioglobinë) e nevojshme për lidhjen e oksigjenit. Disa biopolimere janë ndërtuar nga disa zinxhirë polipeptidikë, secili prej të cilëve ka një strukturë terciare. Në këtë rast, makromolekula ka një strukturë kuaternare, e përbërë nga disa globula të kombinuara në një strukturë të madhe. Hemoglobina mund të konsiderohet e vetmja proteinë kuaternare që përmban rreth 8 për qind histidinë. Është ai që është një tampon aktiv ndërqelizor në eritrocite, i cili lejon ruajtjen e një vlere të qëndrueshme të pH të gjakut.
Acidet nukleike
Janë komponime makromolekulare që formohen nga fragmentenukleotide. ARN dhe ADN gjenden në të gjitha qelizat e gjalla, ato kryejnë funksionin e ruajtjes, transmetimit dhe gjithashtu zbatimin e informacionit trashëgues. Nukleotidet veprojnë si monomere. Secila prej tyre përmban një mbetje të një baze azotike, një karbohidrate dhe gjithashtu acid fosforik. Studimet kanë treguar se parimi i komplementaritetit (plotësueshmërisë) vërehet në ADN-në e organizmave të ndryshëm të gjallë. Acidet nukleike janë të tretshëm në ujë, por të patretshëm në tretës organikë. Këta biopolimerë shkatërrohen nga rritja e temperaturës, rrezatimi ultravjollcë.
Në vend të një përfundimi
Përveç proteinave të ndryshme dhe acideve nukleike, karbohidratet janë makromolekula. Polisakaridet në përbërjen e tyre kanë qindra monomere, të cilët kanë një shije të këndshme të ëmbël. Shembuj të strukturës hierarkike të makromolekulave përfshijnë molekula të mëdha të proteinave dhe acideve nukleike me nënnjësi komplekse.
Për shembull, struktura hapësinore e një molekule proteine globulare është pasojë e organizimit hierarkik në shumë nivele të aminoacideve. Ekziston një lidhje e ngushtë midis niveleve individuale, elementët e një niveli më të lartë janë të lidhur me shtresat më të ulëta.
Të gjithë biopolimerët kryejnë një funksion të ngjashëm të rëndësishëm. Ata janë materiali ndërtimor për qelizat e gjalla, janë përgjegjës për ruajtjen dhe transmetimin e informacionit trashëgues. Çdo qenie e gjallë karakterizohet nga proteina specifike, ndaj biokimistët përballen me një detyrë të vështirë dhe të përgjegjshme, zgjidhjen e së cilës ata i shpëtojnë organizmat e gjallë nga vdekja e sigurt.
