Miliona reaksione kimike ndodhin në qelizën e çdo organizmi të gjallë. Secila prej tyre ka një rëndësi të madhe, prandaj është e rëndësishme të ruhet shpejtësia e proceseve biologjike në një nivel të lartë. Pothuajse çdo reaksion katalizohet nga enzima e vet. Çfarë janë enzimat? Cili është roli i tyre në kafaz?
Enzimat. Përkufizimi
Termi "enzimë" vjen nga latinishtja fermentum - tharmi. Ato mund të quhen gjithashtu enzima, nga greqishtja enzyme, "në maja".
Enzimat janë substanca biologjikisht aktive, kështu që çdo reagim që ndodh në një qelizë nuk mund të bëjë pa pjesëmarrjen e tyre. Këto substanca veprojnë si katalizatorë. Prandaj, çdo enzimë ka dy veti kryesore:
1) Enzima përshpejton reaksionin biokimik, por nuk konsumohet.
2) Vlera e konstantës së ekuilibrit nuk ndryshon, por vetëm përshpejton arritjen e kësaj vlere.
Enzimat përshpejtojnë reaksionet biokimike me një mijë, dhe në disa raste një milion herë. Kjo do të thotë që në mungesë të një aparati enzimatik, të gjitha proceset ndërqelizore praktikisht do të ndalen, dhe vetë qeliza do të vdesë. Prandaj, roli i enzimave si substanca biologjikisht aktive është i madh.
Diversiteti i enzimave ju lejon të diversifikoni rregullimin e metabolizmit qelizor. Në çdo kaskadë reaksionesh, marrin pjesë shumë enzima të klasave të ndryshme. Katalizatorët biologjikë janë shumë selektivë për shkak të konformimit specifik të molekulës. Meqenëse enzimat në shumicën e rasteve janë të natyrës proteinike, ato janë në një strukturë terciare ose kuaternare. Kjo shpjegohet përsëri nga specifika e molekulës.
Funksionet e enzimave në qelizë
Detyra kryesore e një enzime është të përshpejtojë reagimin përkatës. Çdo kaskadë procesesh, nga dekompozimi i peroksidit të hidrogjenit deri te glikoliza, kërkon praninë e një katalizatori biologjik.
Funksionimi i duhur i enzimave arrihet nga specifika e lartë për një substrat të caktuar. Kjo do të thotë që një katalizator mund të përshpejtojë vetëm një reagim të caktuar dhe asnjë tjetër, madje edhe shumë të ngjashëm. Sipas shkallës së specifikës, dallohen grupet e mëposhtme të enzimave:
1) Enzimat me specifikë absolute, kur katalizohet vetëm një reaksion i vetëm. Për shembull, kolagjenaza zbërthen kolagjenin dhe m altaza zbërthen m altozën.
2) Enzimat me specifikë relative. Kjo përfshin substanca që mund të katalizojnë një klasë të caktuar reaksionesh, të tilla si ndarja hidrolitike.
Puna e një biokatalizatori fillon që nga momenti kur qendra e tij aktive është ngjitur në substrat. Në këtë rast, flitet për një ndërveprim plotësues si një bravë dhe një çelës. Kjo ka të bëjë me koincidencën e plotë të formës së qendrës aktive me substratin, gjë që bën të mundur përshpejtimin e reaksionit.
Hapi tjetër është vetë reagimi. Shpejtësia e tij rritet për shkak të veprimit të kompleksit enzimatik. Në fund, marrim një enzimë që lidhet me produktet e reaksionit.
Faza e fundit është shkëputja e produkteve të reaksionit nga enzima, pas së cilës qendra aktive përsëri bëhet e lirë për punën e radhës.
Skematikisht, puna e enzimës në çdo fazë mund të shkruhet si më poshtë:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P ku S është substrati, E është enzima dhe P është produkti.
Klasifikimi i enzimave
Në trupin e njeriut mund të gjeni një sasi të madhe enzimash. Të gjitha njohuritë për funksionet dhe punën e tyre u sistemuan, dhe si rezultat, u shfaq një klasifikim i vetëm, falë të cilit është e lehtë të përcaktohet se për çfarë synohet ky apo ai katalizator. Këtu janë 6 klasat kryesore të enzimave, si dhe shembuj të disa nëngrupeve.
oksidoreduktaza
Enzimat e kësaj klase katalizojnë reaksionet redoks. Gjithsej janë 17 nëngrupe. Oksidoreduktazat zakonisht kanë një pjesë jo proteinike, të përfaqësuar nga një vitaminë ose hem.
Nëngrupet e mëposhtme gjenden shpesh midis oksidoreduktazave:
a) Dehidrogjenazat. Biokimia e enzimave të dehidrogjenazës konsiston në eliminimin e atomeve të hidrogjenit dhe transferimin e tyre në një substrat tjetër. Ky nëngrup më së shpeshti gjendet në reaksionet respiratore,fotosinteza. Përbërja e dehidrogjenazave përmban domosdoshmërisht një koenzimë në formën e NAD / NADP ose flavoproteinave FAD / FMN. Shpesh ka jone metalike. Shembujt përfshijnë enzima të tilla si citokrom reduktazat, piruvat dehidrogjenaza, izocitrate dehidrogjenaza dhe shumë enzima të mëlçisë (laktat dehidrogjenaza, glutamat dehidrogjenaza, etj.).
b) Oksidaza. Një numër enzimash katalizojnë shtimin e oksigjenit në hidrogjen, si rezultat i të cilit produktet e reaksionit mund të jenë uji ose peroksidi i hidrogjenit (H20, H2 0 2). Shembuj të enzimave: citokrom oksidaza, tirozinaza.
c) Peroksidazat dhe katalaza janë enzima që katalizojnë zbërthimin e H2O2 në oksigjen dhe ujë.
d) Oksigjenazat. Këta biokatalizatorë përshpejtojnë shtimin e oksigjenit në substrat. Dopamine hidroksilaza është një shembull i enzimave të tilla.
2. Transferimet.
Detyra e enzimave të këtij grupi është të transferojnë radikalet nga substanca dhuruese në substancën marrëse.
a) Metiltransferaza. Metiltransferazat e ADN-së janë enzimat kryesore që kontrollojnë procesin e replikimit të ADN-së. Metilimi i nukleotideve luan një rol të rëndësishëm në rregullimin e funksionit të acidit nukleik.
b) Aciltransferazat. Enzimat e këtij nëngrupi transportojnë grupin acil nga një molekulë në tjetrën. Shembuj të aciltransferazave: aciltransferaza lecitinkolesterol (transferon një grup funksional nga një acid yndyror në kolesterol), lizofosfatidilkolinë aciltransferazë (grupi acil transferohet në lizofosfatidilkolinë).
c) Aminotransferazat janë enzima që përfshihen në shndërrimin e aminoacideve. Shembuj të enzimave: alanine aminotransferaza, e cila katalizon sintezën e alaninës nga piruvati dhe glutamati nëpërmjet transferimit të amino grupeve.
d) Fosfotransferazat. Enzimat e këtij nëngrupi katalizojnë shtimin e një grupi fosfat. Një emër tjetër për fosfotransferazat, kinazat, është shumë më i zakonshëm. Shembuj janë enzimat si heksokinazat dhe aspartat kinazat, të cilat shtojnë mbetje fosfori në heksoze (më shpesh glukozë) dhe në acidin aspartik, përkatësisht.
3. Hidrolazat janë një klasë enzimash që katalizojnë ndarjen e lidhjeve në një molekulë, e ndjekur nga shtimi i ujit. Substancat që i përkasin këtij grupi janë enzimat kryesore të tretjes.
a) Esterazat - thyejnë lidhjet eterike. Një shembull janë lipazat, të cilat shpërbëjnë yndyrnat.
b) Glikozidaza. Biokimia e enzimave të kësaj serie konsiston në shkatërrimin e lidhjeve glikozidike të polimereve (polisakaridet dhe oligosakaridet). Shembuj: amilazë, sukrazë, m altazë.
c) Peptidazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin e proteinave në aminoacide. Peptidazat përfshijnë enzima të tilla si pepsina, tripsina, kimotripsina, karboksipeptidaza.
d) Amidase - lidhjet e ndara amide. Shembuj: arginaza, ureaza, glutaminaza, etj. Shumë enzima të amidazës ndodhin në ciklin e ornitinës.
4. Liazat janë enzima të ngjashme në funksion me hidrolazat, megjithatë, uji nuk konsumohet gjatë ndarjes së lidhjeve në molekula. Enzimat e kësaj klase përmbajnë gjithmonë një pjesë jo proteinike, për shembull, në formën e vitaminave B1 ose B6.
a) Dekarboksilaza. Këto enzima veprojnë në lidhjen C-C. Shembujt janëshërbejnë si dekarboksilazë glutamate ose dekarboksilazë piruvat.
b) Hidratazat dhe dehidratazat janë enzima që katalizojnë reaksionin e ndarjes së lidhjeve C-O.
c) Amidine-liazat - shkatërrojnë lidhjet C-N. Shembull: arginine suksinate liaza.
d) P-O liazë. Enzima të tilla, si rregull, shkëputin grupin e fosfatit nga substanca e substratit. Shembull: adenilate ciklazë.
Biokimia e enzimave bazohet në strukturën e tyre
Aftësitë e secilës enzimë përcaktohen nga struktura e saj individuale, unike. Një enzimë është para së gjithash një proteinë dhe struktura e saj dhe shkalla e palosjes luajnë një rol vendimtar në përcaktimin e funksionit të saj.
Çdo biokatalizator karakterizohet nga prania e një qendre aktive, e cila, nga ana tjetër, ndahet në disa zona funksionale të pavarura:
1) Qendra katalitike është një zonë e veçantë e proteinës, përmes së cilës enzima ngjitet në substrat. Në varësi të konformacionit të molekulës së proteinës, qendra katalitike mund të marrë forma të ndryshme, të cilat duhet t'i përshtaten substratit në të njëjtën mënyrë si mbyllja e çelësit. Një strukturë e tillë komplekse shpjegon pse proteina enzimatike është në gjendje terciare ose kuaternare.
2) Qendra e adsorbimit - vepron si "mbajtëse". Këtu, para së gjithash, ekziston një lidhje midis molekulës së enzimës dhe molekulës së substratit. Megjithatë, lidhjet e formuara nga qendra e adsorbimit janë shumë të dobëta, që do të thotë se reaksioni katalitik është i kthyeshëm në këtë fazë.
3) Qendrat alosterike mund të vendosen sinë vendin aktiv dhe në të gjithë sipërfaqen e enzimës në tërësi. Funksioni i tyre është të rregullojnë funksionimin e enzimës. Rregullimi ndodh me ndihmën e molekulave frenuese dhe molekulave aktivizuese.
Proteinat aktivizuese, që lidhen me molekulën e enzimës, përshpejtojnë punën e saj. Frenuesit, përkundrazi, pengojnë aktivitetin katalitik, dhe kjo mund të ndodhë në dy mënyra: ose molekula lidhet me zonën alosterike në rajonin e zonës aktive të enzimës (frenim konkurrues), ose ngjitet në një rajon tjetër të proteinës. (frenim jo konkurrues). Frenimi konkurrues konsiderohet më efektiv. Në fund të fundit, kjo mbyll vendin për lidhjen e substratit me enzimën, dhe ky proces është i mundur vetëm në rast të rastit pothuajse të plotë të formës së molekulës frenuese dhe qendrës aktive.
Një enzimë shpesh përbëhet jo vetëm nga aminoacide, por edhe nga substanca të tjera organike dhe inorganike. Prandaj, apoenzima është e izoluar - pjesa proteinike, koenzima - pjesa organike dhe kofaktori - pjesa inorganike. Koenzima mund të përfaqësohet nga karbohidratet, yndyrnat, acidet nukleike, vitaminat. Nga ana tjetër, kofaktori është më shpesh jone metalikë ndihmës. Aktiviteti i enzimave përcaktohet nga struktura e tij: substancat shtesë që përbëjnë përbërjen ndryshojnë vetitë katalitike. Llojet e ndryshme të enzimave janë rezultat i një kombinimi të të gjithë faktorëve të formimit kompleks të mësipërm.
Rregullimi i enzimave
Enzimat si substanca biologjikisht aktive nuk janë gjithmonë të nevojshme për trupin. Biokimia e enzimave është e tillë që ato mund të dëmtojnë një qelizë të gjallë në rast të katalizimit të tepërt. Për të parandaluar efektet e dëmshme të enzimave në organizëm, është e nevojshme që disi të rregullohet puna e tyre.
T. Meqenëse enzimat janë të natyrës proteinike, ato shkatërrohen lehtësisht në temperatura të larta. Procesi i denatyrimit është i kthyeshëm, por mund të ndikojë ndjeshëm në funksionimin e substancave.
pH gjithashtu luan një rol të madh në rregullim. Aktiviteti më i lartë i enzimave, si rregull, vërehet në vlerat neutrale të pH (7.0-7.2). Ka edhe enzima që funksionojnë vetëm në një mjedis acid ose vetëm në një mjedis alkalik. Pra, në lizozomet qelizore, ruhet një pH i ulët, në të cilin aktiviteti i enzimave hidrolitike është maksimal. Nëse aksidentalisht hyjnë në citoplazmë, ku mjedisi është tashmë më afër neutralit, aktiviteti i tyre do të ulet. Një mbrojtje e tillë kundër "vetëngrënjes" bazohet në veçoritë e punës së hidrolazave.
Vlen të përmendet rëndësia e koenzimës dhe kofaktorit në përbërjen e enzimave. Prania e vitaminave ose joneve metalike ndikon ndjeshëm në funksionimin e disa enzimave specifike.
Nomenklatura e enzimave
Të gjitha enzimat e trupit zakonisht emërtohen në varësi të përkatësisë së tyre në ndonjërën nga klasat, si dhe nga substrati me të cilin reagojnë. Ndonjëherë, sipas nomenklaturës sistematike, në emër përdoren jo një, por dy substrate.
Shembuj të emrave të disa enzimave:
- Enzimat e mëlçisë: laktat-dehidrogjenaza, glutamat dehidrogjenaza.
- Emri i plotë sistematik i enzimës: lactate-NAD+-oxidoreduct-ase.
Ka edhe emra të parëndësishëm që nuk i përmbahen rregullave të nomenklaturës. Shembuj janë enzimat tretëse: tripsina, kimotripsina, pepsina.
Procesi i sintezës së enzimës
Funksionet e enzimave përcaktohen në nivel gjenetik. Meqenëse një molekulë është në përgjithësi një proteinë, sinteza e saj përsërit saktësisht proceset e transkriptimit dhe përkthimit.
Sinteza e enzimave ndodh sipas skemës së mëposhtme. Së pari, informacioni për enzimën e dëshiruar lexohet nga ADN-ja, si rezultat i së cilës formohet mRNA. ARN-ja e dërguar kodon të gjitha aminoacidet që përbëjnë enzimën. Rregullimi i enzimave mund të ndodhë edhe në nivelin e ADN-së: nëse produkti i reaksionit të katalizuar është i mjaftueshëm, transkriptimi i gjeneve ndalon dhe anasjelltas, nëse ka nevojë për një produkt, aktivizohet procesi i transkriptimit.
Pasi mARN-ja ka hyrë në citoplazmën e qelizës, fillon faza tjetër - përkthimi. Në ribozomet e rrjetës endoplazmatike, sintetizohet një zinxhir primar, i përbërë nga aminoacide të lidhura me lidhje peptide. Megjithatë, molekula e proteinës në strukturën parësore nuk mund të kryejë ende funksionet e saj enzimatike.
Aktiviteti i enzimave varet nga struktura e proteinës. Në të njëjtin ER, ndodh përdredhja e proteinave, si rezultat i së cilës formohen struktura fillimisht sekondare dhe më pas terciare. Sinteza e disa enzimave ndalon tashmë në këtë fazë, megjithatë, për të aktivizuar aktivitetin katalitik, shpesh është e nevojshme.shtimi i koenzimës dhe kofaktorit.
Në zona të caktuara të rrjetës endoplazmatike ngjiten përbërësit organikë të enzimës: monosakaride, acide nukleike, yndyrna, vitamina. Disa enzima nuk mund të funksionojnë pa praninë e një koenzime.
Kofaktori luan një rol vendimtar në formimin e strukturës Kuaternare të proteinës. Disa funksione të enzimave janë të disponueshme vetëm kur proteina arrin organizimin e domenit. Prandaj, prania e një strukture kuaternare është shumë e rëndësishme për ta, në të cilën lidhja lidhëse midis disa globulave proteinike është një jon metalik.
Forma të shumëfishta enzimash
Ka situata kur është e nevojshme të kemi disa enzima që katalizojnë të njëjtin reaksion, por që ndryshojnë nga njëra-tjetra në disa parametra. Për shembull, një enzimë mund të funksionojë në 20 gradë, por në 0 gradë nuk do të jetë më në gjendje të kryejë funksionet e saj. Çfarë duhet të bëjë një organizëm i gjallë në një situatë të tillë në temperatura të ulëta të ambientit?
Ky problem zgjidhet lehtësisht nga prania e disa enzimave në të njëjtën kohë, duke katalizuar të njëjtin reaksion, por që veprojnë në kushte të ndryshme. Ekzistojnë dy lloje të formave të shumta të enzimave:
- Izoenzimat. Proteina të tilla janë të koduara nga gjene të ndryshme, përbëhen nga aminoacide të ndryshme, por katalizojnë të njëjtin reaksion.
- Format e vërteta të shumësit. Këto proteina transkriptohen nga i njëjti gjen, por peptidet modifikohen në ribozome. Prodhimi është disa forma të së njëjtës enzimë.
BSi rezultat, lloji i parë i formave të shumëfishta formohet në nivelin gjenetik, ndërsa lloji i dytë në nivelin pas përkthimit.
Rëndësia e enzimave
Përdorimi i enzimave në mjekësi reduktohet në lëshimin e barnave të reja, në të cilat substancat janë tashmë në sasitë e duhura. Shkencëtarët nuk kanë gjetur ende një mënyrë për të stimuluar sintezën e enzimave që mungojnë në trup, por sot ilaçet janë gjerësisht të disponueshme që mund të kompensojnë përkohësisht mungesën e tyre.
Enzima të ndryshme në qelizë katalizojnë një shumëllojshmëri të gjerë të reaksioneve që mbështesin jetën. Një nga këto enizma janë përfaqësues të grupit të nukleazave: endonukleaza dhe ekzonukleaza. Detyra e tyre është të mbajnë një nivel konstant të acideve nukleike në qelizë, duke hequr ADN-në dhe ARN-në e dëmtuar.
Mos harroni për një fenomen të tillë si mpiksja e gjakut. Duke qenë një masë efektive e mbrojtjes, ky proces është nën kontrollin e një sërë enzimash. Kryesorja është trombina, e cila konverton fibrinogjenin e proteinës joaktive në fibrinë aktive. Fijet e tij krijojnë një lloj rrjeti që bllokon vendin e dëmtimit të enës, duke parandaluar kështu humbjen e tepërt të gjakut.
Enzimat përdoren në prodhimin e verës, birrës, në marrjen e shumë produkteve të qumështit të fermentuar. Maja mund të përdoret për të prodhuar alkool nga glukoza, por një ekstrakt prej tij është i mjaftueshëm për rrjedhën e suksesshme të këtij procesi.
Fakte interesante që nuk i dinit
- Të gjitha enzimat e trupit kanë një masë të madhe - nga 5000 në1000000 Po. Kjo është për shkak të pranisë së proteinave në molekulë. Për krahasim: pesha molekulare e glukozës është 180 Da, dhe dioksidi i karbonit është vetëm 44 Da.
- Deri më sot, janë zbuluar më shumë se 2000 enzima që janë gjetur në qelizat e organizmave të ndryshëm. Megjithatë, shumica e këtyre substancave nuk janë kuptuar ende plotësisht.
- Aktiviteti i enzimës përdoret për të prodhuar detergjentë efektivë të rrobave. Këtu, enzimat kryejnë të njëjtin rol si në trup: ato shpërbëjnë lëndën organike dhe kjo veti ndihmon në luftën kundër njollave. Rekomandohet përdorimi i një pluhuri të ngjashëm larës në një temperaturë jo më të lartë se 50 gradë, përndryshe mund të ndodhë procesi i denatyrimit.
- Sipas statistikave, 20% e njerëzve në mbarë botën vuajnë nga mungesa e ndonjë prej enzimave.
- Vetitë e enzimave janë njohur për një kohë shumë të gjatë, por vetëm në vitin 1897 njerëzit kuptuan se jo vetë majaja, por ekstrakti nga qelizat e tyre mund të përdoret për fermentimin e sheqerit në alkool.
