Sistemi limfatik i njeriut kryen një sërë funksionesh të rëndësishme mbrojtëse që parandalojnë zhvillimin e mikroorganizmave patogjenë ose viruseve në media të lëngshme, qeliza dhe inde. Limfocitet B janë përgjegjës për imunitetin humoral, të cilët, me maturimin e mëtejshëm, sintetizojnë imunoglobulinat (Ig). Struktura e këtyre substancave ju lejon të gjeni, shënoni dhe shkatërroni antigjenet që kanë hyrë në trup. Cilat janë karakteristikat e molekulave?
Qelizat plazmatike
Të gjitha qelizat limfatike të trupit të njeriut ndahen në dy grupe të mëdha: limfocitet T dhe limfocitet B. Të parët janë përgjegjës për imunitetin qelizor, duke thithur antigjenet në procesin e fagocitozës. Detyra e kësaj të fundit është të sintetizojë antitrupat specifikë - imunitetin humoral.
Limfocitet B përcaktohen në organet limfoide dytësore (nyjet limfatike, shpretkë) dhe më pas formojnë një popullatë të qelizave plazmatike, të cilat quhen gjithashtu qeliza plazmatike. Ata më tej migrojnë në palcën e eshtrave të kuqe, mukozën dhe indet.
Plazmocitet arrijnë përmasa të mëdha (deri në 20 mikron), ngjyrosen në mënyrë bazofile, pra në ngjyrë vjollce me ndihmën e ngjyrave. Ne qendernga këto qeliza është një bërthamë e madhe me grumbuj karakteristikë të heterokromatinës, të cilat i ngjajnë thumbave të një rrote.
Citoplazma njolloset më lehtë se bërthama. Ajo strehon një qendër të fuqishme transporti, të përbërë nga rrjeti endoplazmatik dhe aparati Golgi. AH është zhvilluar mjaft fuqishëm, duke formuar të ashtuquajturin oborr të lehtë të qelisë.
Të gjitha këto struktura synojnë sintezën e antitrupave që janë përgjegjës për imunitetin humoral. Struktura e molekulës së imunoglobulinës ka karakteristikat e veta, ndaj ka rëndësi maturimi gradual dhe cilësor i këtyre strukturave në procesin e sintezës.
Në fakt, kjo është arsyeja pse është zhvilluar një rrjet kaq i dendur i EPS dhe aparatit Golgi. Gjithashtu, aparati gjenetik i qelizave plazmatike, i mbyllur në bërthamë, ka për qëllim kryesisht sintezën e proteinave të antitrupave. Qelizat plazmatike të pjekura janë një shembull i një shkalle të lartë përcaktimi, kështu që ato rrallë ndahen.
Struktura e antitrupave imunoglobulinike
Këto molekula shumë të specializuara janë glikoproteina sepse ato kanë pjesë proteinike dhe karbohidrate. Ne jemi të interesuar për skeletin e imunoglobulinave.
Një molekulë përbëhet nga 4 zinxhirë peptidikë: dy të rëndë (zinxhirë H) dhe dy të lehta (zinxhirë L). Ato lidhen me njëra-tjetrën përmes lidhjeve disulfide dhe si rezultat, ne mund të vëzhgojmë formën e molekulës, që i ngjan një llastiqe.
Struktura e imunoglobulinave synon të lidhet me antigjenet duke përdorur fragmente specifike Fab. Në skajet e lira të "llastikut", çdo rajon i tillë formohet nga dy fusha të ndryshueshme: një nga të rënda dhenjë nga zinxhiri i lehtë. Domenet e përhershme shërbejnë si një skelë (3 në secilin zinxhir të rëndë dhe një në zinxhirë të lehtë).
Lëvizshmëria e skajeve të ndryshueshme të imunoglobulinës sigurohet nga prania e një zone me varëse në vendin ku formohet një lidhje disulfide midis dy zinxhirëve H. Kjo thjeshton shumë procesin e ndërveprimit antigjen-antitrup.
Skaji i tretë i molekulës, i cili nuk ndërvepron me molekulat e huaja, mbetet i pashqyrtuar. Quhet rajoni Fc dhe është përgjegjës për ngjitjen e imunoglobulinës në membranat e qelizave plazmatike dhe qelizave të tjera. Nga rruga, zinxhirët e lehtë mund të jenë të dy llojeve: kappa (κ) dhe lambda (λ). Ato janë të ndërlidhura me lidhje disulfide. Ekzistojnë gjithashtu pesë lloje zinxhirësh të rëndë, sipas të cilëve klasifikohen lloje të ndryshme imunoglobulinash. Këto janë zinxhirë α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu).
Disa antitrupa janë në gjendje të formojnë struktura polimere që stabilizohen nga J-peptide shtesë. Kështu formohen dimerët, trimerët, tetramerët ose pentomerët e Ig të një lloji të caktuar.
Një tjetër zinxhir shtesë S është karakteristik për imunoglobulinat sekretore, struktura dhe biokimia e të cilave i lejojnë ato të funksionojnë në mukozën e gojës ose të zorrëve. Ky zinxhir shtesë parandalon enzimat natyrore që të shpërbëjnë molekulat e antitrupave.
Struktura dhe klasat e imunoglobulinave
Larmia e antitrupave në trupin tonë paracakton ndryshueshmërinë e funksioneve të imunitetit humoral. Çdo klasë Igka karakteristikat e veta dalluese, me të cilat nuk është e vështirë të merret me mend roli i tyre në sistemin imunitar.
Struktura dhe funksionet e imunoglobulinave varen drejtpërdrejt nga njëra-tjetra. Në nivelin molekular, ato ndryshojnë në sekuencën e aminoacideve të zinxhirit të rëndë, llojet e të cilave kemi përmendur tashmë. Prandaj, ekzistojnë 5 lloje imunoglobulinash: IgG, IgA, IgE, IgM dhe IgD.
Veçoritë e imunoglobulinës G
IgG nuk formon polimere dhe nuk integrohet në membranat qelizore. Prania e një zinxhiri të rëndë gama u zbulua në përbërjen e molekulave.
Një tipar dallues i kësaj klase është fakti se vetëm këto antitrupa janë në gjendje të depërtojnë në barrierën placentare dhe të formojnë mbrojtjen imune të fetusit.
IgG përbën 70-80% të të gjithë antitrupave të serumit, kështu që molekulat zbulohen lehtësisht me metoda laboratorike. Në gjak, 12 g/l është përmbajtja mesatare e kësaj klase dhe kjo shifër zakonisht arrihet deri në moshën 12 vjeçare.
Struktura e imunoglobulinës G ju lejon të kryeni funksionet e mëposhtme:
- Detoksifikimi.
- Opsonizimi i antigjeneve.
- Fillimi i citolizës së ndërmjetësuar nga komplementi.
- Prezantimi i antigjenit në qelizat vrasëse.
- Sigurimi i imunitetit të të porsalindurit.
Imunoglobulina A: veçoritë dhe funksionet
Kjo klasë e antitrupave shfaqet në dy forma: serum dhe sekretor.
Në serumin e gjakut, IgA përbën 10-15% të të gjithë antitrupave dhe sasia mesatare e sajështë 2,5 g/l deri në moshën 10 vjeç.
Ne jemi më të interesuar për formën sekretore të imunoglobulinës A, pasi rreth 60% e molekulave të kësaj klase antitrupash janë të përqendruara në membranat mukoze të trupit.
Struktura e imunoglobulinës A dallohet edhe nga ndryshueshmëria e saj për shkak të pranisë së një peptidi J, i cili mund të marrë pjesë në formimin e dimerëve, trimerëve ose tetramerëve. Për shkak të kësaj, një kompleks i tillë antitrupash është në gjendje të lidhë një numër të madh antigjenesh.
Gjatë formimit të IgA, një komponent tjetër i ngjitet molekulës - proteina S. Detyra e tij kryesore është të mbrojë të gjithë kompleksin nga veprimi shkatërrues i enzimave dhe qelizave të tjera të sistemit limfatik të njeriut.
Imunoglobulina A gjendet në mukozën e traktit gastrointestinal, sistemin gjenitourinar dhe traktin respirator. Molekulat IgA mbështjellin grimcat antigjenike, duke parandaluar kështu ngjitjen e tyre në muret e organeve të zgavra.
Funksionet e kësaj klase antitrupash janë si më poshtë:
- Neutralizimi i antigjeneve.
- Pengesa e parë e të gjitha molekulave të imunitetit humoral.
- Opsonizo dhe etiketo antigjenet.
Imunoglobulina M
Përfaqësuesit e klasës IgM dallohen nga madhësi të mëdha molekulare, pasi komplekset e tyre janë pentamerë. E gjithë struktura mbështetet nga një proteinë J, dhe shtylla kurrizore e molekulës janë zinxhirët e rëndë të tipit nu.
Struktura pentamerike është karakteristike për formën sekretore të kësaj imunoglobuline, por ka edhe monomere. Këto të fundit janë ngjitur në membranaLimfocitet B, duke ndihmuar kështu qelizat të zbulojnë elementët patogjenë në lëngjet e trupit.
Vetëm 5-10% është IgM në serumin e gjakut dhe përmbajtja e tij mesatarisht nuk kalon 1 g/l. Antitrupat e kësaj klase janë më të vjetrat në aspektin evolucionar, dhe ato sintetizohen vetëm nga limfocitet B dhe prekursorët e tyre (plazmocitet nuk janë të afta për këtë).
Numri i antitrupave M rritet tek të porsalindurit, sepse. ky është një faktor në sekretimin intensiv të IgG. Një stimulim i tillë ka një efekt pozitiv në zhvillimin e imunitetit të foshnjës.
Struktura e imunoglobulinës M nuk e lejon atë të kalojë barrierat placentare, kështu që zbulimi i këtyre antitrupave në lëngjet e fetusit bëhet sinjal i një shkeljeje të mekanizmave metabolikë, një infeksioni ose një defekti në placentë.
funksionet IgM:
- Neutralizimi.
- Opsonizimi.
- Aktivizimi i citolizës së varur nga komplementi.
- Formimi i imunitetit të të porsalindurit.
Veçoritë e imunoglobulinës D
Ky lloj antitrupash është studiuar pak, kështu që roli i tyre në trup nuk është kuptuar plotësisht. IgD shfaqet vetëm në formën e monomereve; në serumin e gjakut, këto molekula përbëjnë jo më shumë se 0,2% të të gjithë antitrupave (0,03 g/l).
Funksioni kryesor i imunoglobulinës D është marrja brenda membranës së limfociteve B, por vetëm 15% e të gjithë popullatës së këtyre qelizave kanë IgD. Antitrupat janë ngjitur duke përdorur Fc-terminus të molekulës dhe zinxhirët e rëndë i përkasin klasës delta.
Struktura dhe funksionetimunoglobulina E
Kjo klasë përbën një pjesë të vogël të të gjithë antitrupave të serumit (0.00025%). IgE, e njohur edhe si reagin, është shumë citofilike: monomeret e këtyre imunoglobulinave janë ngjitur në membranat e mastociteve dhe bazofileve. Si rezultat, IgE ndikon në prodhimin e histaminës, e cila çon në zhvillimin e reaksioneve inflamatore.
Zinxhirët e rëndë të tipit Epsilon janë të pranishëm në strukturën e imunoglobulinës E.
Për shkak të sasisë së vogël, këto antitrupa janë shumë të vështira për t'u zbuluar me metoda laboratorike në serumin e gjakut. IgE e ngritur është një shenjë e rëndësishme diagnostike e reaksioneve alergjike.
Përfundime
Struktura e imunoglobulinave ndikon drejtpërdrejt në funksionet e tyre në trup. Imuniteti humoral luan një rol të madh në ruajtjen e homeostazës, kështu që të gjithë antitrupat duhet të funksionojnë qartë dhe pa probleme.
Përmbajtja e të gjitha klasave të Ig është e përcaktuar rreptësisht për njerëzit. Çdo ndryshim i regjistruar në laborator mund të jetë arsyeja e zhvillimit të proceseve patologjike. Kjo është ajo që mjekët përdorin në praktikën e tyre.
