Proteinat janë një nga elementët organikë të rëndësishëm të çdo qelize të gjallë të trupit. Ato kryejnë shumë funksione: mbështetëse, sinjalizuese, enzimatike, transportuese, strukturore, receptore etj. Strukturat parësore, dytësore, terciare dhe kuaternare të proteinave janë bërë përshtatje të rëndësishme evolucionare. Nga se përbëhen këto molekula? Pse është kaq i rëndësishëm konformimi i saktë i proteinave në qelizat e trupit?
Përbërësit strukturorë të proteinave
Monomerët e çdo zinxhiri polipeptid janë aminoacide (AA). Këto komponime organike me peshë të ulët molekulare janë mjaft të zakonshme në natyrë dhe mund të ekzistojnë si molekula të pavarura që kryejnë funksionet e tyre. Midis tyre janë transporti i substancave, marrja, frenimi ose aktivizimi i enzimave.
Ka rreth 200 aminoacide biogjenike në total, por vetëm 20 prej tyre mund të jenë monomere proteinike. Ato treten lehtësisht në ujë, kanë një strukturë kristalore dhe shumë kanë shije të ëmbël.
C kimikeNga pikëpamja e AA, këto janë molekula që përmbajnë domosdoshmërisht dy grupe funksionale: -COOH dhe -NH2. Me ndihmën e këtyre grupeve, aminoacidet formojnë zinxhirë, duke u lidhur me njëri-tjetrin me një lidhje peptide.
Secili nga 20 aminoacidet proteinogjene ka radikalin e vet, në varësi të të cilit ndryshojnë vetitë kimike. Sipas përbërjes së radikalëve të tillë, të gjitha AA klasifikohen në disa grupe.
- Jopolare: izoleucine, glicine, leucine, valine, proline, alanine.
- Polar dhe i pakarikuar: threonine, metionine, cisteine, serine, glutamine, asparagine.
- Aromatike: tirozinë, fenilalaninë, triptofan.
- Polar dhe i ngarkuar negativisht: glutamat, aspartat.
- Polar dhe i ngarkuar pozitivisht: arginine, histidine, lysine.
Çdo nivel organizimi i strukturës së proteinave (primare, sekondare, terciare, kuaternare) bazohet në një zinxhir polipeptid të përbërë nga AA. I vetmi ndryshim është se si paloset kjo sekuencë në hapësirë dhe me ndihmën e çfarë lidhjesh kimike ruhet ky konformacion.
Struktura parësore e proteinave
Çdo proteinë formohet në ribozome - organele qelizore jo-membranore që përfshihen në sintezën e zinxhirit polipeptid. Këtu, aminoacidet janë të lidhura me njëri-tjetrin duke përdorur një lidhje të fortë peptide, duke formuar një strukturë parësore. Megjithatë, kjo strukturë primare proteinike është shumë e ndryshme nga ajo kuaternare, kështu që maturimi i mëtejshëm i molekulës është i nevojshëm.
Proteinat sielastina, histonet, glutationi, tashmë me një strukturë kaq të thjeshtë, janë në gjendje të kryejnë funksionet e tyre në trup. Për shumicën dërrmuese të proteinave, hapi tjetër është formimi i një konformacioni sekondar më kompleks.
Struktura sekondare e proteinave
Formimi i lidhjeve peptide është hapi i parë në maturimin e shumicës së proteinave. Në mënyrë që ata të kryejnë funksionet e tyre, konformiteti i tyre lokal duhet të pësojë disa ndryshime. Kjo arrihet me ndihmën e lidhjeve hidrogjenore - lidhje të brishta, por në të njëjtën kohë të shumta ndërmjet qendrave bazë dhe acide të molekulave të aminoacideve.
Kështu formohet struktura dytësore e proteinës, e cila ndryshon nga kuaternari në thjeshtësinë e saj të montimit dhe konformimin lokal. Kjo e fundit do të thotë që jo i gjithë zinxhiri i nënshtrohet transformimit. Lidhjet hidrogjenore mund të formohen në disa vende me distanca të ndryshme nga njëra-tjetra, dhe forma e tyre varet gjithashtu nga lloji i aminoacideve dhe mënyra e montimit.
Lizozima dhe pepsina janë përfaqësues të proteinave që kanë një strukturë dytësore. Pepsina është e përfshirë në tretje dhe lizozima kryen një funksion mbrojtës në trup, duke shkatërruar muret qelizore të baktereve.
Veçoritë e strukturës dytësore
Konformimet lokale të zinxhirit peptid mund të ndryshojnë nga njëra-tjetra. Tashmë janë studiuar disa dhjetëra, dhe tre prej tyre janë më të zakonshmet. Midis tyre janë heliksi alfa, shtresat beta dhe kthesa beta.
Spirale alfa -një nga konformacionet më të zakonshme të strukturës dytësore të shumicës së proteinave. Është një kornizë shufre e ngurtë me një goditje prej 0,54 nm. Radikalet e aminoacideve drejtohen nga jashtë
Spiralet me dorën e djathtë janë më të zakonshmet dhe ndonjëherë mund të gjenden homologe me dorën e majtë. Funksioni i formësimit kryhet nga lidhje hidrogjenore, të cilat stabilizojnë kaçurrelat. Zinxhiri që formon heliksin alfa përmban shumë pak prolinë dhe aminoacide të ngarkuara polare.
- Kthesa beta është e izoluar në një konformacion të veçantë, megjithëse mund të quhet pjesë e shtresës beta. Në fund të fundit është lakimi i zinxhirit peptid, i cili mbështetet nga lidhjet hidrogjenore. Zakonisht vetë vendi i kthesës përbëhet nga 4-5 aminoacide, ndër të cilat prania e prolinës është e detyrueshme. Ky AK është i vetmi me një skelet të ngurtë dhe të shkurtër, i cili e lejon atë të krijojë një vetë-kthesë.
- Shtesa beta është një zinxhir aminoacidesh që formon disa kthesa dhe i stabilizon ato me lidhje hidrogjeni. Ky konformacion është shumë i ngjashëm me një fletë letre të palosur në një fizarmonikë. Më shpesh, proteinat agresive kanë këtë formë, por ka shumë përjashtime.
Dalloni midis shtresës beta paralele dhe antiparalele. Në rastin e parë, skajet C- dhe N- në kthesat dhe në skajet e zinxhirit përkojnë, dhe në rastin e dytë nuk përkojnë.
Struktura terciare
Paketimi i mëtejshëm i proteinave çon në formimin e një strukture terciare. Ky konformacion stabilizohet me ndihmën e lidhjeve hidrogjen, disulfide, hidrofobike dhe jonike. Numri i tyre i madh mundëson shtrembërimin e strukturës dytësore në një strukturë më komplekse.formoni dhe stabilizoni atë.
Ndani proteinat globulare dhe fibrilare. Molekula e peptideve globulare është një strukturë sferike. Shembuj: albumina, globulina, histonet në strukturën terciare.
Proteinat fibrilare formojnë fije të forta, gjatësia e të cilave e kalon gjerësinë e tyre. Proteinat e tilla më së shpeshti kryejnë funksione strukturore dhe formësuese. Shembujt janë fibroina, keratina, kolagjeni, elastina.
Struktura e proteinave në strukturën kuaternare të molekulës
Nëse disa globula bashkohen në një kompleks, formohet e ashtuquajtura strukturë kuaternare. Ky konformacion nuk është tipik për të gjitha peptidet dhe formohet kur është e nevojshme të kryhen funksione të rëndësishme dhe specifike.
Çdo globul në një proteinë komplekse është një domen ose protomer i veçantë. Kolektivisht, struktura e proteinave të strukturës kuaternare të një molekule quhet oligomer.
Zakonisht, një proteinë e tillë ka disa konformacione të qëndrueshme që ndryshojnë vazhdimisht njëra-tjetrën, ose në varësi të ndikimit të ndonjë faktori të jashtëm, ose kur është e nevojshme për të kryer funksione të ndryshme.
Një ndryshim i rëndësishëm midis strukturës terciare dhe kuaternare të një proteine janë lidhjet ndërmolekulare, të cilat janë përgjegjëse për lidhjen e disa globulave. Në qendër të të gjithë molekulës, shpesh gjendet një jon metalik, i cili ndikon drejtpërdrejt në formimin e lidhjeve ndërmolekulare.
Strukturat shtesë të proteinave
Jo gjithmonë një zinxhir aminoacidesh mjafton për të kryer funksionet e një proteine. ATNë shumicën e rasteve, substanca të tjera të një natyre organike dhe inorganike janë ngjitur në molekula të tilla. Meqenëse kjo veçori është karakteristike për numrin dërrmues të enzimave, përbërja e proteinave komplekse zakonisht ndahet në tre pjesë:
- Apoenzima është pjesa proteinike e molekulës, e cila është një sekuencë aminoacide.
- Koenzima nuk është një proteinë, por një pjesë organike. Mund të përfshijë lloje të ndryshme lipidesh, karbohidratesh, apo edhe acide nukleike. Kjo përfshin përfaqësues të përbërjeve biologjikisht aktive, ndër të cilat ka vitamina.
- Kofaktor - një pjesë inorganike, e përfaqësuar në shumicën dërrmuese të rasteve nga jone metalikë.
Struktura e proteinave në strukturën kuaternare të një molekule kërkon pjesëmarrjen e disa molekulave me origjinë të ndryshme, kështu që shumë enzima kanë tre përbërës njëherësh. Një shembull është fosfokinaza, një enzimë që siguron transferimin e një grupi fosfati nga një molekulë ATP.
Ku është formuar struktura kuaternare e një molekule proteine?
Zinxhiri polipeptid fillon të sintetizohet në ribozomet e qelizës, por maturimi i mëtejshëm i proteinës ndodh në organele të tjera. Molekula e sapoformuar duhet të hyjë në sistemin e transportit, i cili përbëhet nga membrana bërthamore, ER, aparati Golgi dhe lizozomet.
Ndërlikimi i strukturës hapësinore të proteinës ndodh në rrjetin endoplazmatik, ku formohen jo vetëm lloje të ndryshme lidhjesh (hidrogjen, disulfid, hidrofobik, ndërmolekular, jonik), por shtohen edhe koenzima dhe kofaktor. Kjo formon një kuaternarstruktura proteinike.
Kur molekula është plotësisht e gatshme për punë, ajo hyn ose në citoplazmën e qelizës ose në aparatin Golgi. Në rastin e fundit, këto peptide paketohen në lizozome dhe transportohen në ndarje të tjera të qelizës.
Shembuj të proteinave oligomerike
Struktura kuaternare është struktura e proteinave, e cila është krijuar për të kontribuar në kryerjen e funksioneve jetësore në një organizëm të gjallë. Konformimi kompleks i molekulave organike lejon, para së gjithash, të ndikojë në punën e shumë proceseve metabolike (enzimave).
Proteinat e rëndësishme biologjikisht janë hemoglobina, klorofili dhe hemocianina. Unaza e porfirinës është baza e këtyre molekulave, në qendër të së cilës ndodhet një jon metalik.
Hemoglobinë
Struktura kuaternare e molekulës së proteinës së hemoglobinës përbëhet nga 4 globula të lidhura me lidhje ndërmolekulare. Në qendër është një porfinë me një jon hekuri. Proteina transportohet në citoplazmën e eritrociteve, ku ato zënë rreth 80% të vëllimit të përgjithshëm të citoplazmës.
Baza e molekulës është heme, e cila ka një natyrë më inorganike dhe ka ngjyrë të kuqe. Ai është gjithashtu produkti kryesor i zbërthimit të hemoglobinës në mëlçi.
Të gjithë e dimë se hemoglobina kryen një funksion të rëndësishëm transporti - transferimin e oksigjenit dhe dioksidit të karbonit në të gjithë trupin e njeriut. Konformimi kompleks i molekulës së proteinës formon qendra të veçanta aktive, të cilat janë të afta të lidhin gazrat përkatës me hemoglobinën.
Kur formohet një kompleks protein-gaz, formohen të ashtuquajturat oksihemoglobina dhe karbohemoglobina. Megjithatë, ka edhe njënjë sërë lidhjesh të tilla, e cila është mjaft e qëndrueshme: karboksihemoglobina. Është një kompleks proteinash dhe monoksidi karboni, qëndrueshmëria e të cilit shpjegon sulmet e mbytjes me toksicitet të tepruar.
Klorofil
Një tjetër përfaqësues i proteinave me strukturë kuaternare, lidhjet e domenit të së cilës tashmë mbështeten nga një jon magnezi. Funksioni kryesor i të gjithë molekulës është pjesëmarrja në proceset e fotosintezës në bimë.
Ka lloje të ndryshme klorofilesh, të cilat ndryshojnë nga njëri-tjetri në radikalët e unazës së porfirinës. Secila prej këtyre varieteteve shënohet me një shkronjë të veçantë të alfabetit latin. Për shembull, bimët tokësore karakterizohen nga prania e klorofilit a ose klorofilit b, ndërsa algat përmbajnë edhe lloje të tjera të kësaj proteine.
Hemocianin
Kjo molekulë është një analog i hemoglobinës në shumë kafshë të ulëta (artropodët, molusqet, etj.). Dallimi kryesor në strukturën e një proteine me një strukturë molekulare kuaternare është prania e një joni zinku në vend të një joni hekuri. Hemocianin ka një ngjyrë k altërosh.
Ndonjëherë njerëzit pyesin se çfarë do të ndodhte nëse do të zëvendësonim hemoglobinën njerëzore me hemocianin. Në këtë rast, përmbajtja e zakonshme e substancave në gjak, dhe veçanërisht e aminoacideve, është e shqetësuar. Hemocianina është gjithashtu e paqëndrueshme për të formuar një kompleks me dioksid karboni, kështu që "gjaku blu" do të kishte një tendencë për të formuar mpiksje gjaku.
